奥赛辅导---蛋白质概述.pptx
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1、蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能第第 一一 章章第二页,共三十二页。一、什么是蛋白质一、什么是蛋白质?蛋蛋白白质质(protein)是是由由许许多多氨氨基基酸酸(amino acids)通通过过肽键肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。相连形成的高分子含氮化合物。组成蛋白质的元素组成蛋白质的元素主要有主要有C、H、O、N和和S。有些蛋白质含有少量有些蛋白质含有少量磷磷或金属元素或金属元素铁、铜、锌、锰、铁、铜、锌、锰、钴、钼钴、钼,个别蛋白质还含有,个别蛋白质还含有碘碘。第三页,共三十二页。1、蛋白质的元素组成:氮的含量在多种的蛋白质比较接近,平均为16%,因此用凯氏
2、kjelahl法定N,受检物质中含蛋白质量为N含量的6.25倍。蛋白质含量的测定:蛋白质含量的测定:凯氏定氮法凯氏定氮法(测定氮的经典方法测定氮的经典方法)优点:对原料无选择性,仪器简单,方法也简单;优点:对原料无选择性,仪器简单,方法也简单;缺点:易将无机氮缺点:易将无机氮,都归入蛋白质中都归入蛋白质中,不精确。不精确。样品含氮量平均在样品含氮量平均在16%,取其倒数,取其倒数100/16=6.25,即为蛋,即为蛋白质换算系数,其含义是样品中每存在白质换算系数,其含义是样品中每存在1g元素氮,就说明含有元素氮,就说明含有6.25g 蛋白质;故:蛋白质;故:蛋白质含量蛋白质含量=氮的量氮的量1
3、00/16第四页,共三十二页。一、氨基酸一、氨基酸 组成蛋白质的根本单位组成蛋白质的根本单位存存在在自自然然界界中中的的氨氨基基酸酸有有300余余种种,但但组组成成人人体蛋白质的氨基酸仅有体蛋白质的氨基酸仅有20种种.必需氨基酸和非必需氨基酸:必需氨基酸和非必需氨基酸:必需氨基酸包括亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苏必需氨基酸包括亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、蛋氨酸甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、氨酸、蛋氨酸甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸等苯丙氨酸等8种。精氨酸和组氨酸为半必需氨基酸。种。精氨酸和组氨酸为半必需氨基酸。第五页,共三十二页。2 2、蛋白质的氨基酸组成、蛋白质的氨基酸组成1 1氨基酸的
4、结构天然蛋白质中存在的氨基酸都是氨基酸的结构天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-a-L-a-氨基酸氨基酸 COOH|NH2 C H|R L-a-氨基酸 一种为脯氨酸脯氨酸,它也有类似结构,但侧链与氮原子相接形成亚氨基酸。除甘氨酸外,蛋白质中的氨基酸都具有不对称碳原子,都有L型与D一型之分,为区别两种构型,通过与甘油醛的构型相比较,人为地规定一种为L型,另种为D一型。当书写时NH2写在左边为L型,NH2在右为D一型。能看出天然蛋白质中的氨基酸都属L型。第六页,共三十二页。1.非极性疏水性氨基酸非极性疏水性氨基酸7甘丙缬亮异苯脯甘丙缬亮异苯脯2.极性中性氨基酸极性中性氨基酸8色丝酪半蛋天谷苏色丝酪半蛋
5、天谷苏3.酸性氨基酸酸性氨基酸2天谷天谷4.碱性氨基酸碱性氨基酸3赖精组赖精组一氨基酸的分类一氨基酸的分类第七页,共三十二页。二氨基酸的理化性质二氨基酸的理化性质1.两性解离及等电点两性解离及等电点氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。处溶液的酸碱度。等电点等电点(isoelectric point,pI)在在某某一一pH的的溶溶液液中中,氨氨基基酸酸解解离离成成阳阳离离子子和和阴阴离离子子的的趋趋势势及及程程度度相相等等,成成为为兼兼性性离离子子,呈呈电电中中性性。此此时时溶溶液液的的pH值值称称为为该该氨氨基基酸酸的的等等电点电点。第八
6、页,共三十二页。pH=pI+OH-pHpI+H+OH-+H+pHpI氨基酸的兼性离子氨基酸的兼性离子 阳离子移向阳离子移向阴极阴极阴离子移向阴离子移向阳极阳极第九页,共三十二页。2.紫外吸收紫外吸收 色氨酸色氨酸Trp W、酪氨酸酪氨酸 Try Y 的最的最大吸收峰在大吸收峰在 280 nm 附近。附近。大大多多数数蛋蛋白白质质含含有有这这两两种种氨氨基基酸酸残残基基,所所以以测测定定蛋蛋白白质质溶溶液液280nm的的光光吸吸收收值值是是分分析析溶溶液液中中蛋蛋白白质含量的快速简便的方法。质含量的快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收芳香族氨基酸的紫外吸收第十页,共三十二页。3.茚三酮反响茚三
7、酮反响 氨氨基基酸酸与与茚茚三三酮酮水水合合物物共共热热,可可生生成成蓝蓝紫紫色色化化合合物物,其其最最大大吸吸收收峰峰在在570nm处处。由由于于此此吸吸收收峰峰值值与与氨氨基基酸酸的的含含量量存存在在正正比比关关系系,因因此可作为氨基酸定量分析方法。此可作为氨基酸定量分析方法。第十一页,共三十二页。氨基酸氨基酸 代谢库代谢库食物蛋白质食物蛋白质消化吸收消化吸收 组织组织蛋白质蛋白质分解分解 体内合成氨基酸体内合成氨基酸(非必需氨基酸非必需氨基酸)-酮酸酮酸 脱氨基作用脱氨基作用 酮 体氧化供能 糖胺胺 类类脱羧基作用脱羧基作用氨 尿素代谢转变代谢转变其它含氮化合物其它含氮化合物(嘌呤、嘧啶
8、等嘌呤、嘧啶等)合成合成 氨基酸代谢概况氨基酸代谢概况第十二页,共三十二页。一、氨基酸的脱氨基作用一、氨基酸的脱氨基作用脱氨基方式:脱氨基方式:氧化脱氨基氧化脱氨基 转氨基作用转氨基作用 联合脱氨基联合脱氨基 非氧化脱氨基非氧化脱氨基 转氨基和氧化脱氨基偶联转氨基和氧化脱氨基偶联转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联第十三页,共三十二页。一、氧化脱氨基作用一、氧化脱氨基作用 L-谷氨酸脱氢酶谷氨酸脱氢酶+H2O+NH3NAD(P)NAD(P)+NAD(P)H+HNAD(P)H+H+COOHCOOHCHCH2 2CHCH2 2C=OC=OCOOHCOOHCOOHCOOHCHCH2
9、2CHCH2 2CH NHCH NH2 2COOHCOOH*L-谷氨酸脱氢酶:谷氨酸脱氢酶:活性强,分布于肝、肾及脑组织活性强,分布于肝、肾及脑组织 辅酶为辅酶为NADNAD+或或NADPNADP+专一性强,只作用于谷氨酸专一性强,只作用于谷氨酸第十四页,共三十二页。二、转氨基作用二、转氨基作用(transamination)(transamination)特点:特点:*没有游离的氨产生,但改变了氨基酸代谢库中各种氨基酸没有游离的氨产生,但改变了氨基酸代谢库中各种氨基酸的比例。的比例。*大多数氨基酸可参与转氨基作用,但大多数氨基酸可参与转氨基作用,但赖氨酸、脯氨酸、羟脯赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸
10、氨酸除外。除外。第十五页,共三十二页。谷丙转氨酶谷丙转氨酶GPTGPT谷草转氨酶谷草转氨酶(GOT)(GOT)谷丙转氨酶谷丙转氨酶GPTGPT和谷草转氨酶和谷草转氨酶GOTGOT第十六页,共三十二页。氨基酸氨基酸 谷氨酸谷氨酸 -酮酸酮酸 -酮戊二酸酮戊二酸 H2O+NAD+转氨酶转氨酶 NH3+NADH+H+L-谷氨酸脱氢酶谷氨酸脱氢酶 *此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式,也是体内合成此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式,也是体内合成非必需氨非必需氨基酸基酸的主要方式。的主要方式。*主要在肝、肾组织进行。主要在肝、肾组织进行。1 1、转氨基偶联氧化脱氨基作用转氨基偶联氧化脱氨基作用第十七页,
11、共三十二页。苹果酸苹果酸 腺苷酸腺苷酸代琥珀酸代琥珀酸次黄嘌呤次黄嘌呤 核苷酸核苷酸 (IMP)(IMP)腺苷酸代琥珀酸合成酶-酮戊酮戊 二酸二酸氨氨基基酸酸 谷氨酸谷氨酸-酮酸酮酸 转氨酶 1草酰乙酸草酰乙酸天冬氨酸天冬氨酸转氨酶 2腺苷酸脱氢酶H2ONH3延胡索酸延胡索酸腺嘌呤腺嘌呤核苷酸核苷酸(AMP)(AMP)2 2、转氨基偶联嘌呤核苷酸循环、转氨基偶联嘌呤核苷酸循环第十八页,共三十二页。二、血氨的去路二、血氨的去路 在肝内合成尿素在肝内合成尿素 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物合成非必需氨基酸及其它含氮化合物 合成谷氨酰胺合成谷氨酰胺 肾小管泌氨:肾小管泌氨:分泌的分泌的NHNH3
12、3酸性条件下生成酸性条件下生成NHNH4 4+,随尿排出。,随尿排出。谷氨酸谷氨酸 +NH3谷氨酰胺谷氨酰胺 谷氨酰胺合成酶谷氨酰胺合成酶ATPADP+Pi第十九页,共三十二页。尿素的生成尿素的生成1 1、生成部位:、生成部位:主要在肝细胞的主要在肝细胞的线粒体线粒体及及胞液胞液中。中。2 2、生成过程、生成过程 尿素的生成过程由尿素的生成过程由Hans Krebs Hans Krebs 和和Kurt Henseleit Kurt Henseleit 提出,称为提出,称为鸟氨酸循环鸟氨酸循环(orinithine cycle)(orinithine cycle),又称,又称尿素尿素循环循环(u
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