生化知识点整理(特别全).pdf
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1、第一章第一章蛋白质的元素组成(克氏定氮法的基础)碳、氢、氧、氮碳、氢、氧、氮、硫、硫(C、H、O、N、S)以及磷、以及磷、铁、铁、铜、铜、锌、锌、碘、碘、硒硒蛋白质平均含氮量(蛋白质平均含氮量(N%):):16%蛋白质含量蛋白质含量=含氮克数含氮克数6.25(凯氏定氮法)(凯氏定氮法)基本组成单位氨基酸氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点1.20 种种 AA 中除中除 Pro 外,与羧基相连的外,与羧基相连的-碳原子上都有一个氨基,因而称碳原子上都有一个氨基,因而称-氨基酸。氨基酸。2.不同的不同的-AA,其,其 R 侧链不同。氨基酸侧链不同。氨基酸 R 侧链对蛋白质空间结构和理化性质侧链对蛋白
2、质空间结构和理化性质有重要影响。有重要影响。3.除除 Gly 的的 R 侧链为侧链为 H 原子外,其他原子外,其他 AA 的的-碳原子都是不对称碳原子,可形碳原子都是不对称碳原子,可形成不同的构型,因而具有旋光性。成不同的构型,因而具有旋光性。氨基酸分类 P9按侧链的结构和理化性质可分为:按侧链的结构和理化性质可分为:非极性、疏水性氨基酸非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸极性、中性氨基酸 酸性氨基酸酸性氨基酸 碱性氨基酸碱性氨基酸等电点概念在某一溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,呈电中性,此时该溶液在某一溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,呈电中性,此时该
3、溶液的的 pH 值即为该氨基酸的等电点值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point,pI)。紫外吸收性质含有共轭双键的芳香族氨基酸含有共轭双键的芳香族氨基酸 Trp(色氨酸色氨酸),Tyr(酪氨酸)(酪氨酸)的最大吸收峰在的最大吸收峰在 280nm 波长波长附近。附近。氨基酸成肽的连接方式两分子脱水缩合为二肽,两分子脱水缩合为二肽,肽键肽键由由 10 个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽。个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽。而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽;多肽链有两端,其游离而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽;多肽链有两端,其游离 a-氨基的一端称氨基末氨基的一端称氨基末端或端或
4、N-端,游离端,游离 a-羧基的一端称为羧基末端或羧基的一端称为羧基末端或 C-端。端。肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基。肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基。蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。谷胱甘肽 GSHGSH 是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。(1)体内重要的还原剂体内重要的还原剂 保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质处与活性状态。保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质处与活性状态。(2)谷胱甘肽的巯基作用谷胱甘肽的巯基作用 可以与致癌剂
5、或药物等结合可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与从而阻断这些化合物与 DNA、RNA或蛋白质结合,保护机体免遭毒性损害。或蛋白质结合,保护机体免遭毒性损害。蛋白质 14 级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键,有的蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键,有的还包含二硫键。还包含二硫键。蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元,各自沿一定的轴盘旋或折叠,并以蛋白质二
6、级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元,各自沿一定的轴盘旋或折叠,并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象,如氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象,如-螺旋、螺旋、-折叠、折叠、-转角和无规转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构的主要结构单位二级结构的主要结构单位肽单元(肽单元(peptide unit)肽键与相邻的两个肽键与相邻的两个-C 原子所组成原子所组成的残基,称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面的残基,称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个
7、平面。它们均位于同一个平面上,且两个上,且两个-C 原子呈反式排列。原子呈反式排列。二级结构的主要化学键二级结构的主要化学键 氢键氢键(hydrogen bond)蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链由于氨基酸残基侧链 R 基的相互作用进基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键,包括氢键、盐键、疏水键以及范德布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次
8、级键,包括氢键、盐键、疏水键以及范德华力等。此外,华力等。此外,某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象,称为蛋由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象,称为蛋白质的四级结构。白质的四级结构。亚基亚基(subunit):由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋:由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。白质。蛋白质二级结构的基本形式?重点掌握-螺旋、-折叠的概念-螺旋螺旋(-helix)-折叠折叠(-pleated sheet)-转角转角(tu
9、rn or -bend)无规卷曲无规卷曲(random coil)-helix 多个肽平面通过多个肽平面通过 C 的旋转,相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。的旋转,相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。主链螺旋上升,每主链螺旋上升,每 3.6 个氨基酸残基上升一圈,螺距个氨基酸残基上升一圈,螺距 0.54nm。肽平面和螺旋长轴平。肽平面和螺旋长轴平行。行。相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(CO)和亚氨基氢和亚氨基氢(NH)形成许多链内氢键,即每形成许多链内氢键,即每一个氨基酸残基中的亚氨基氢和前面相隔三个残基的羰基氧之间形成氢键,这是稳定一个氨基酸残基中的亚氨基氢和前面
10、相隔三个残基的羰基氧之间形成氢键,这是稳定-螺旋的主要化学键。螺旋的主要化学键。肽链中氨基酸残基侧链肽链中氨基酸残基侧链 R 基,分布在螺旋外侧,其形状、大小及电荷均会影响基,分布在螺旋外侧,其形状、大小及电荷均会影响 螺旋的形成。螺旋的形成。-pleated sheet是肽链相当伸展的结构,肽平面之间折叠成锯齿状,相邻肽平面间呈是肽链相当伸展的结构,肽平面之间折叠成锯齿状,相邻肽平面间呈 110角。角。依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的羰基氧与亚氨基氢形成氢键,使构象稳定。依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的羰基氧与亚氨基氢形成氢键,使构象稳定。也就是说,氢键是稳定也就是说,氢键是稳定
11、-折叠的主要化学键。折叠的主要化学键。两段肽链可以是平行的,也可以是反平行的。即前者两条链从两段肽链可以是平行的,也可以是反平行的。即前者两条链从 N 端到端到 C 端是同方向的,端是同方向的,后者是反方向的。后者是反方向的。-折叠结构的形式十分多样,正、反平行还可以相互交替。平行的折叠结构的形式十分多样,正、反平行还可以相互交替。平行的-折叠结构中,两个残基的间距为折叠结构中,两个残基的间距为 0.65nm;反平行的;反平行的-折叠结构,则间距为折叠结构,则间距为 0.7nm。氨基酸残基的侧链氨基酸残基的侧链 R 基分布在片层的上方或下方。基分布在片层的上方或下方。了解蛋白质一级结构与功能的
12、关系一级结构师蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。一级结构师蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。什么是蛋白质的变性?哪些因素可引起蛋白质的变性?变性蛋白质的性质发生了哪些变化?天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,从而导致理化性质天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失,称为蛋白质的变性作用改变和生物学活性的丧失,称为蛋白质的变性作用(denaturation)。溶解度降低、溶液的粘。溶解度降低、溶液的粘滞度滞度增高、不容易结晶、易被酶消化。增高、不容易结晶、易被酶消化。变性主要是二硫键及非共价键的断裂,并
13、不涉及一级结构氨基酸序列的改变。变性主要是二硫键及非共价键的断裂,并不涉及一级结构氨基酸序列的改变。第二章第二章1、核酸的分类、元素组成和化学组成以及一些基本名词分类:分类:脱氧核糖核酸(脱氧核糖核酸(deoxyribonucleic acid,DNA),主要存在于细胞核内,是遗传信息的储存和,主要存在于细胞核内,是遗传信息的储存和携带者,是遗传的物质基础。携带者,是遗传的物质基础。核糖核酸(核糖核酸(ribonucleic acid,RNA),主要分布在细胞质中,少量分布于细胞核,参与遗传,主要分布在细胞质中,少量分布于细胞核,参与遗传信息表达的各过程。某些病毒信息表达的各过程。某些病毒 R
14、NA 也可作为遗传信息的载体。也可作为遗传信息的载体。高等生物的线粒体中存在着线粒体高等生物的线粒体中存在着线粒体 DNA 和线粒体和线粒体 RNA。化学组成:化学组成:戊糖戊糖核苷和脱氧核苷核苷和脱氧核苷 碱基碱基核酸核酸核苷酸核苷酸 磷酸磷酸碱基碱基 分为嘌呤和嘧啶。腺嘌呤分为嘌呤和嘧啶。腺嘌呤 A 鸟嘌呤鸟嘌呤 G 尿嘧啶尿嘧啶 U 胸腺嘧啶胸腺嘧啶 T 胞嘧啶胞嘧啶 C 构成构成 DNA 的碱基有的碱基有 A构成的碱基有构成的碱基有 U戊糖戊糖 DNA 中戊糖的为中戊糖的为-D-2-脱氧核糖脱氧核糖 RNA 中的戊糖的为中的戊糖的为-D-核糖核糖 2、核酸的一级结构和书写方式、连接方式
15、定义定义核酸中核苷酸的排列顺序。核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同,所以也称为碱基序列。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同,所以也称为碱基序列。由于核酸分子具有方向性,规定它们的核苷酸或脱氧核苷酸的排列顺序和书写规则必须是由于核酸分子具有方向性,规定它们的核苷酸或脱氧核苷酸的排列顺序和书写规则必须是从从 5-末端到末端到 3-末端。末端。3、Watson-Crick DNA 双螺旋结构模型要点(1)两条反向平行两条反向平行(走向相反,一条走向相反,一条 53,另一条,另一条 35)的多核苷酸链围绕同一个中心轴的多核苷酸链围绕同一个中心轴相互缠绕构成右手双螺旋结构。两条链均为
16、右手螺旋。相互缠绕构成右手双螺旋结构。两条链均为右手螺旋。(2)嘧啶与嘌呤碱位于双螺旋的内侧,磷酸与核糖在外侧,彼此通过嘧啶与嘌呤碱位于双螺旋的内侧,磷酸与核糖在外侧,彼此通过 3,5-磷酸二酯键相连磷酸二酯键相连接,形成接,形成 DNA 分子的骨架。碱基平面与纵轴垂直,糖环的平面与纵轴平行。分子的骨架。碱基平面与纵轴垂直,糖环的平面与纵轴平行。(3)双螺旋的直径为双螺旋的直径为 2nm。顺轴方向,每隔。顺轴方向,每隔 0.34nm 有一个核苷酸,相邻两个核苷酸之间的有一个核苷酸,相邻两个核苷酸之间的夹角为夹角为 36。每一圈双螺旋有。每一圈双螺旋有 10 对核苷酸,每圈高度为对核苷酸,每圈高
17、度为 3.4nm。(4)、两条链由碱基间的氢键相连。、两条链由碱基间的氢键相连。A 与与 T 配对,形成两个氢键。配对,形成两个氢键。G 与与 C 配对,形成三个配对,形成三个氢键。所以氢键。所以 GC 之间的配对较为稳定。这种碱基之间相互配对称为碱基互补。根据碱基互之间的配对较为稳定。这种碱基之间相互配对称为碱基互补。根据碱基互补原则,当一条多核苷酸链的序列被确定以后,即可推知另一条互补链的序列。补原则,当一条多核苷酸链的序列被确定以后,即可推知另一条互补链的序列。(5)由于碱基对排列的方向性,使得碱基对占据的空间是不对称的,所以双螺旋结构上有由于碱基对排列的方向性,使得碱基对占据的空间是不
18、对称的,所以双螺旋结构上有两条螺形凹沟,一条较深,称为大沟两条螺形凹沟,一条较深,称为大沟(major groove);一条较浅,称为小沟;一条较浅,称为小沟(minor groove)。目前认为沟状结构目前认为沟状结构 与蛋白质和与蛋白质和 DNA 只见的相互识别有关。只见的相互识别有关。(6)维持维持 DNA 结构稳定的作用力主要是碱基堆积力和氢键。碱基有规律的堆积可以使碱基结构稳定的作用力主要是碱基堆积力和氢键。碱基有规律的堆积可以使碱基之间发生缔合,这种作用力称为碱基堆积力。由于碱基的层层堆积,在之间发生缔合,这种作用力称为碱基堆积力。由于碱基的层层堆积,在 DNA 分子内部形分子内部
19、形成一个疏水核心区,有助于氢键的形成。碱基堆积力维持成一个疏水核心区,有助于氢键的形成。碱基堆积力维持 DNA 纵向稳定,而氢键维持纵向稳定,而氢键维持DNA 的横向稳定。的横向稳定。DNA 构象有多态性:构象有多态性:在不同的湿度和离子强度时,还可形成在不同的湿度和离子强度时,还可形成 A、C、D、Z 等各种构象。等各种构象。A-DNA:右手螺旋,:右手螺旋,螺距螺距 2.8nm,含,含 11 个碱基对。个碱基对。Z-DNA:左手螺旋螺距:左手螺旋螺距 4.5nm,含,含 12 个碱基对。因磷酸核糖骨架呈锯齿状排列,故称个碱基对。因磷酸核糖骨架呈锯齿状排列,故称Z-DNA。4、RNA 的种类
20、、结构特点及功能 M(信使)(信使)RNA 的结构与功能的结构与功能细胞内含量较低、半衰期较短的一类细胞内含量较低、半衰期较短的一类 RNA,但种类很多。,但种类很多。真核生物在细胞核内最先合成的为真核生物在细胞核内最先合成的为 hnRNA,经过剪接成为成熟的,经过剪接成为成熟的 mRNA,并依,并依靠某种特殊的机制转移到胞液中。靠某种特殊的机制转移到胞液中。功能:转录核内遗传信息功能:转录核内遗传信息 DNA 的碱基排列顺序的碱基排列顺序,并携带到胞质,指导所合成的蛋并携带到胞质,指导所合成的蛋白质的氨基酸排列顺序。白质的氨基酸排列顺序。三联体密码三联体密码(triplet code),密码
21、子,密码子(coden):mRNA 分子上从分子上从 5段段 AUG 开始,每开始,每三个核苷酸为一组,决定肽链上的一个氨基酸。三个核苷酸为一组,决定肽链上的一个氨基酸。真核生物真核生物 mRNA 的特点的特点5-末端的帽结构:末端的帽结构:m7G-5ppp5-Np,可以与,可以与 CBPs 结合结合 3-末端的末端的 polyA 结构结构:100-200 个腺苷酸,每个腺苷酸,每 10-20 个碱基结合一个个碱基结合一个 PABP功能:共同负责功能:共同负责 mRNA 从核内向胞质的转位,从核内向胞质的转位,mRNA 的稳定性的维系以及翻译起始的的稳定性的维系以及翻译起始的调控(包括与核蛋白
22、体、翻译起始因子的结合)调控(包括与核蛋白体、翻译起始因子的结合)CBPs:帽结合蛋白;:帽结合蛋白;PABP:polyA 结合蛋白。结合蛋白。t(转运)(转运)RNA转运氨基酸到核糖体上,参与解译转运氨基酸到核糖体上,参与解译 mRNA 的遗传密码,合成蛋白质。的遗传密码,合成蛋白质。特点:特点:细胞内分子量最小的一类核酸细胞内分子量最小的一类核酸种类很多种类很多含稀有碱基含稀有碱基二级结构为二级结构为“三叶草三叶草”的结构。的结构。三级结构呈倒三级结构呈倒 L 形。形。rRNA细胞内含量最多的细胞内含量最多的 RNA,占细胞内,占细胞内 RNA 总量的总量的 80%以上。以上。rRNA 不
23、能单独行使功能,必须与蛋白质结合后形成核糖体,作为蛋白质合成的场不能单独行使功能,必须与蛋白质结合后形成核糖体,作为蛋白质合成的场所。所。DNA 的变性、复性在某些理化因素(温度、在某些理化因素(温度、pH 值、有机溶剂和尿素等)的作用下,维持值、有机溶剂和尿素等)的作用下,维持 DNA 双螺旋结双螺旋结构的作用力氢键和碱基堆积力被破坏,形成无规线团状分子,从而引起核酸理化性质构的作用力氢键和碱基堆积力被破坏,形成无规线团状分子,从而引起核酸理化性质和生物学功能的改变。变性并不涉及核苷酸间共价键的断裂,因此变性作用并不引起和生物学功能的改变。变性并不涉及核苷酸间共价键的断裂,因此变性作用并不引
24、起核酸分子量的降低。核酸分子量的降低。变性的变性的 DNA 在适当的条件下,两条彼此分开的在适当的条件下,两条彼此分开的 DNA 单链重新缔合成为双螺旋结构的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程。它是变性的逆过程。过程。它是变性的逆过程。第三章第三章1、酶的概念及酶促反应的特点。酶由活细胞合成的一类具有生物活化性的有机物包括蛋白质和核酸。酶由活细胞合成的一类具有生物活化性的有机物包括蛋白质和核酸。特点:特点:(1)极高的催化效率)极高的催化效率活化能就是底物分子从初态转变到活化态所需的能量。酶能大大降低反应的活化能,使更活化能就是底物分子从初态转变到活化态所需的能量。酶能大大降低反应的活化能,使更
25、多的底物转变为活化分子,反应速度加快。多的底物转变为活化分子,反应速度加快。(2)高度的特异性)高度的特异性 1.绝对特异性:作用于一种底物。绝对特异性:作用于一种底物。(如脲酶等)(如脲酶等)。2.相对特异性:作用于一类底物或一种化学键相对特异性:作用于一类底物或一种化学键 (如酯酶、胰蛋白酶等)(如酯酶、胰蛋白酶等)。3.立体异构特异性立体异构特异性(如乳酸脱氢酶、延胡索酸酶等)(如乳酸脱氢酶、延胡索酸酶等)。(3)酶活性的可调节性)酶活性的可调节性 酶活性的调节分为酶的变构调节和酶的化学修饰调节酶活性的调节分为酶的变构调节和酶的化学修饰调节酶含量调节酶含量调节 改变酶蛋白合成与降解速度改
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