蛋白质组成成分和氨基酸.pptx
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1、第一节第一节 蛋白质通论蛋白质通论蛋白质存在于所有的蛋白质存在于所有的生物细胞中,是构成生物细胞中,是构成生物体最基本的生物体最基本的结构结构物质和功能物质物质和功能物质。蛋白质是生命活动的蛋白质是生命活动的物质基础,它参与了物质基础,它参与了几乎所有的生命活动几乎所有的生命活动过程。过程。第1页/共162页一、蛋白质的功能多样性一、蛋白质的功能多样性1.1.催化功能催化功能 2.2.结构功能结构功能 3.3.运输功能运输功能 4.4.贮存功能贮存功能 5.5.运动功能运动功能 6.6.防御功能防御功能 7.7.调节功能调节功能 8.8.信息传递功能信息传递功能 9.9.遗传调控功能遗传调控功
2、能 10.10.其它功能其它功能 蛋白质蛋白质(protein)是由许多氨基酸是由许多氨基酸(aminoacids)通过肽通过肽键键(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物。相连形成的高分子含氮化合物。第2页/共162页二、蛋白质的分类二、蛋白质的分类(一)按分子组成特点分类:(一)按分子组成特点分类:单纯蛋白质单纯蛋白质 结合蛋白质结合蛋白质(二)按分子形状分类:(二)按分子形状分类:球状蛋白质球状蛋白质 纤维状蛋白质纤维状蛋白质(三)按生物学功能分类:活性蛋白质(三)按生物学功能分类:活性蛋白质 非活性蛋白质非活性蛋白质 (四)按溶解度分类:(四)按溶解度分类:可溶性蛋白质可溶
3、性蛋白质 醇溶性蛋白质醇溶性蛋白质 不溶性蛋白质不溶性蛋白质第3页/共162页二、蛋白质的分类二、蛋白质的分类(一)按分子形状分类(一)按分子形状分类 1.1.球状蛋白球状蛋白 球形,多溶于水,球形,多溶于水,多具有活性,长度多具有活性,长度与直径之比一般小与直径之比一般小于于1010。如酶、转运蛋白、如酶、转运蛋白、蛋白激素、抗体等。蛋白激素、抗体等。2.2.纤维状蛋白纤维状蛋白 细长,分子量大,多细长,分子量大,多是结构蛋白。是结构蛋白。如胶原蛋白,弹性蛋如胶原蛋白,弹性蛋白,角蛋白等。白,角蛋白等。第4页/共162页二、蛋白质的分类二、蛋白质的分类(二)按分子组成分类(二)按分子组成分类
4、1.1.简单蛋白简单蛋白 由氨基酸组成由氨基酸组成7 7类:类:清蛋白清蛋白球蛋白球蛋白组蛋白组蛋白精蛋白精蛋白谷蛋白谷蛋白醇溶蛋白和硬蛋白。醇溶蛋白和硬蛋白。2.2.结合蛋白结合蛋白 由蛋白质和非蛋白成分组由蛋白质和非蛋白成分组成,后者称为辅基。成,后者称为辅基。7 7类:类:核蛋白核蛋白脂蛋白脂蛋白糖蛋白糖蛋白磷蛋白磷蛋白血红素蛋白血红素蛋白黄素蛋白和金属蛋白。黄素蛋白和金属蛋白。第5页/共162页三、蛋白质的元素组成与分子量三、蛋白质的元素组成与分子量元素组成:元素组成:、含量含量 :克克 6.256.25克克 蛋白质蛋白质每克样品中含每克样品中含N N克数克数6.251006.2510
5、0 =100 =100克样品中蛋白质的含量(克克样品中蛋白质的含量(克%)第6页/共162页四、蛋白质的水解四、蛋白质的水解1 1、酸水解、酸水解蛋白质蛋白质 氨基酸混合物氨基酸混合物 6 mol/LHCl6 mol/LHCl或或4 mol/L4 mol/L的的H H2 2SOSO4 4105 105 2020小时小时 第7页/共162页四、蛋白质的水解四、蛋白质的水解 2 2、碱水解、碱水解蛋白质蛋白质 氨基酸混合物氨基酸混合物 5 mol/L NaOH5 mol/L NaOH煮沸煮沸10h-20h10h-20h第8页/共162页四、蛋白质的水解四、蛋白质的水解 3 3、酶水解、酶水解蛋白质
6、蛋白质 肽段肽段 蛋白酶蛋白酶 (proteinaseproteinase)第9页/共162页第二节第二节 氨基酸氨基酸一、氨基酸的结构与分类一、氨基酸的结构与分类(一)基本氨基酸(一)基本氨基酸(二)不常见的蛋白质氨基酸(二)不常见的蛋白质氨基酸 (三)(三)氨基酸的生物学功能氨基酸的生物学功能二、氨基酸的性质二、氨基酸的性质(一)物理性质(一)物理性质 (二)化学性质(二)化学性质 第10页/共162页一、氨基酸的结构与分类一、氨基酸的结构与分类(一)基本氨基酸(一)基本氨基酸组成蛋白质的氨基酸,组成蛋白质的氨基酸,2020种。种。(二)稀有氨基酸(二)稀有氨基酸是多肽合成后由基本氨基酸经
7、酶促修饰而来。是多肽合成后由基本氨基酸经酶促修饰而来。(三)氨基酸的生物学功能(三)氨基酸的生物学功能第11页/共162页(一)基本氨基酸(一)基本氨基酸1 1、种氨基酸的化学名称及结构通式:、种氨基酸的化学名称及结构通式:第12页/共162页2 2、构型:、构型:从蛋白质水解得到的从蛋白质水解得到的氨基酸属氨基酸属 L L 氨基酸氨基酸COOHH2NCHR代表氨基酸的侧链(基团)代表氨基酸的侧链(基团)。不同的氨基酸,基团不同不同的氨基酸,基团不同。第13页/共162页氨基酸的分类氨基酸的分类根据氨基酸的侧链根据氨基酸的侧链R R基团的化学结构分类:基团的化学结构分类:脂肪族氨基酸:脂肪族氨
8、基酸:甘、丙、缬、亮、异亮、甘、丙、缬、亮、异亮、蛋、半胱、丝、苏、谷、蛋、半胱、丝、苏、谷、谷酰、天、天酰、赖、精谷酰、天、天酰、赖、精芳香族氨基酸:芳香族氨基酸:苯丙、酪、色苯丙、酪、色杂环氨基酸:杂环氨基酸:组、脯组、脯杂环亚氨基酸:杂环亚氨基酸:脯脯第14页/共162页第15页/共162页第16页/共162页第17页/共162页第18页/共162页第19页/共162页氨基酸氨基酸 基团基团 基团上有功能基团基团上有功能基团 丝丝Ser Ser 羟基羟基 半胱半胱Cysh Cysh 巯基巯基 天酰天酰Asn Asn 酰胺基酰胺基谷酰谷酰GlnGln天冬天冬Asp Asp 羧基羧基谷谷Gl
9、uGlu 赖赖LysLys 2 2氨基氨基 精精Arg Arg 胍基胍基 组组HisHis 咪唑基咪唑基第20页/共162页极性氨基酸极性氨基酸:极性不带电荷:甘、丝、苏、天酰、极性不带电荷:甘、丝、苏、天酰、谷酰、谷酰、酪、半胱酪、半胱 极性带负电荷:天、谷极性带负电荷:天、谷极性带正电荷:组、赖、精极性带正电荷:组、赖、精非极性氨基酸非极性氨基酸:丙、缬、亮、异亮、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色苯丙、蛋、脯、色根据氨基酸的侧链根据氨基酸的侧链R R基团的基团的极性极性分类:分类:第21页/共162页第22页/共162页第23页/共162页必需氨基酸必需氨基酸:机机体体维维持持正正常常代
10、代谢谢、生生长长所所必必需需,而而自自身身不不能能合合成成,需需从从外外界界获获取取的的氨氨基基酸酸。如如:PhePhe、TrpTrp、LysLys、MetMet、LeuLeu、I1eI1e、ThrThr、ValVal、HisHis、ArgArg。非必需氨基酸非必需氨基酸:体内能合成的氨基酸。体内能合成的氨基酸。1212种种第24页/共162页(二)(二)不常见蛋白质氨基酸不常见蛋白质氨基酸第25页/共162页第26页/共162页r-r-氨基丁酸(氨基丁酸(GABAGABA)谷氨酸脱羧酶谷氨酸脱羧酶谷氨酸谷氨酸 r-r-氨基丁酸氨基丁酸2 2r-r-氨基丁酸的功能氨基丁酸的功能:它是一种抑制性
11、神经递质,对中枢神经它是一种抑制性神经递质,对中枢神经原有普遍抑制作用,对突触前、突触后也有一定抑原有普遍抑制作用,对突触前、突触后也有一定抑制作用。制作用。第27页/共162页(三)(三)氨基酸的生物学功能氨基酸的生物学功能1 1、合成蛋白质合成蛋白质,以满足机体生长发,以满足机体生长发育和组织的更新修复等需要。育和组织的更新修复等需要。2 2、转变成具有重要生理功能的含氮转变成具有重要生理功能的含氮化合物化合物(如核苷酸、尼克酰胺、儿茶酚(如核苷酸、尼克酰胺、儿茶酚胺类激素、甲状腺素等)。胺类激素、甲状腺素等)。3 3、转变成、转变成糖类或脂肪糖类或脂肪。4 4、氧化供能氧化供能。第28页
12、/共162页二、氨基酸的重要理化性质氨基酸的重要理化性质(一)物理性质(一)物理性质(二)化学性质(二)化学性质第29页/共162页 氨基酸的构型、旋光性和光吸收氨基酸的构型、旋光性和光吸收1 1、氨基酸的构型与旋光性、氨基酸的构型与旋光性GlyGly一种构型一种构型,无旋光性无旋光性ThrThr和和IleIle有四种光学异构体。有四种光学异构体。其余其余1717种氨基酸有两种光学异构体:种氨基酸有两种光学异构体:L L型、型、D D型。型。构成蛋白质的氨基酸均属构成蛋白质的氨基酸均属L-L-型(型(L-L-苏氨酸)。苏氨酸)。(一)物理性质(一)物理性质第30页/共162页第31页/共162
13、页 氨基酸的旋光性(符号和大小)取决于氨基酸的旋光性(符号和大小)取决于它的它的R R基的性质,并与溶液的基的性质,并与溶液的PHPH值有关。值有关。外消旋物:外消旋物:D-D-型和型和L-L-型的等摩尔混合物型的等摩尔混合物。L-L-苏氨酸和苏氨酸和D-D-苏氨酸组成消旋物苏氨酸组成消旋物。第32页/共162页内消旋物:内消旋物:分子内消旋分子内消旋胱胱氨氨酸酸有有三三种种立立体体异异构构体体:L-L-胱胱氨氨酸酸、D-D-胱胱氨氨酸酸、内内消旋胱氨酸。消旋胱氨酸。L-L-胱氨酸和胱氨酸和D-D-胱氨酸是外消旋物胱氨酸是外消旋物 第33页/共162页2 2、氨基酸的光吸收性、氨基酸的光吸收性
14、 构成蛋白质的构成蛋白质的2020种氨基酸种氨基酸在可见光区都没有光吸收,在可见光区都没有光吸收,但在远紫外区但在远紫外区(220nm)(220nm)均均有光吸收。有光吸收。在在近紫外区近紫外区(220-300nm)(220-300nm)只只有有酪氨酸、苯丙氨酸和色酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸氨酸有吸收光的能力。有吸收光的能力。酪氨酸的酪氨酸的 maxmax275nm275nm,275275=1.4x10=1.4x103 3;苯丙氨酸的苯丙氨酸的 maxmax257nm257nm,257257=2.0 x10=2.0 x102 2;色氨酸的色氨酸的 maxmax280nm280nm,280280=
15、5.6x10=5.6x103 3;第34页/共162页 与与苯异硫氰酸酯苯异硫氰酸酯(PITC)(PITC)的反应的反应 COOH COOH|+H H2 2N-CHN-CH|R R在弱碱中在弱碱中-NH-C-NH-CH-COOH苯氨基硫甲酰氨基酸苯氨基硫甲酰氨基酸(PTC-(PTC-氨基酸氨基酸)S|RH+环化环化-N=C=S苯异硫氰酸酯苯异硫氰酸酯(PITC)(PITC)-NOCCH-RC NHS苯乙内酰硫脲氨基酸苯乙内酰硫脲氨基酸(PTH-(PTH-氨基酸氨基酸)无色无色EdmanEdman反应反应(二)化学性质(二)化学性质第35页/共162页 与与2,4-2,4-二硝基氟苯二硝基氟苯反
16、应反应 COOH COOH|+H H2 2N-CHN-CH|R R在弱碱中在弱碱中O2N-|NO2-F2,4-2,4-二硝基氟苯二硝基氟苯(DNFB(DNFB或或FDNB)FDNB)O2N-|NO2-2,4-2,4-二硝基苯二硝基苯-氨基酸氨基酸(DNP-(DNP-氨基酸氨基酸)黄色黄色 COOH COOH|NH-CH NH-CH|R R+HFSanger Sanger 反应反应 第36页/共162页SangerSanger 反应反应2.42.4一二硝基氟苯(一二硝基氟苯(DNFBDNFB)DNP-DNP-氨氨基基酸酸,黄黄色色,层层析析法法鉴鉴定定,被被SangerSanger用用来来测测定
17、定多多肽肽的的NHNH2 2末端氨基酸末端氨基酸 第37页/共162页 与茚三酮的反应与茚三酮的反应RCHCOOHNH2 氨基酸氨基酸OOOHOH2+沸腾沸腾蓝紫色化合物蓝紫色化合物第38页/共162页第39页/共162页成肽反应成肽反应 R1 R2 H2NCHCOOH H2NCHCOOH R1 R2 H2NCHCOHN CH COOH肽键肽键二肽二肽-H2O第40页/共162页两性解离和等电点两性解离和等电点第41页/共162页氨基酸的兼性离子形式氨基酸的兼性离子形式 氨基酸在晶体和水溶液中主要以兼性离子氨基酸在晶体和水溶液中主要以兼性离子形式存在。形式存在。晶体熔点高晶体熔点高离子晶格,不
18、是分子晶格。离子晶格,不是分子晶格。不溶于非极性溶剂不溶于非极性溶剂极性分子极性分子介电常数高介电常数高水溶液中的氨基酸是极性分子。水溶液中的氨基酸是极性分子。第42页/共162页第43页/共162页氨基酸的氨基酸的等电点等电点 当溶液为某一当溶液为某一pHpH值时,氨基酸分子值时,氨基酸分子中所含的中所含的-NH-NH3 3+和和-COO-COO-数目正好相等,净数目正好相等,净电荷为电荷为0 0。这一。这一pHpH值即为氨基酸的等电点值即为氨基酸的等电点(pIpI)。)。在等电点时,氨基酸既不向正在等电点时,氨基酸既不向正极也不向负极移动,即氨基酸处于两性极也不向负极移动,即氨基酸处于两性
19、离子状态。离子状态。不同的氨基酸,其等电点(不同的氨基酸,其等电点(pIpI)不同。)不同。第44页/共162页第45页/共162页第46页/共162页氨基酸的等电点氨基酸的等电点 侧链不含离解基团的中性氨基酸,其等电点是它的侧链不含离解基团的中性氨基酸,其等电点是它的pKpK1 1和和pKpK2 2的算术平均值:的算术平均值:pI=(pKpI=(pK1 1+pK+pK2 2)/2)/2 对于侧链含有可解离基团的氨基酸,其对于侧链含有可解离基团的氨基酸,其pIpI值也决定于两值也决定于两性离子两边的性离子两边的pKpK值的算术平均值。值的算术平均值。酸性氨基酸:酸性氨基酸:pI=(pKpI=(
20、pK1 1+pK+pK2 2)/2 )/2 碱性氨基酸:碱性氨基酸:pI=(pKpI=(pK2 2+pK+pK3 3)/2)/2 对于丙氨酸等一氨基一羧基的中性型氨基酸来说对于丙氨酸等一氨基一羧基的中性型氨基酸来说,由于羧由于羧基电离度略大于氨基电离度基电离度略大于氨基电离度,所以溶于水时所以溶于水时,其负离子数其负离子数将多于正离子数将多于正离子数,因而在纯水中显微酸性因而在纯水中显微酸性.第47页/共162页CH2SCH2SHHCHNH2CHNH2COOHCOOHCH2CH2CHNH2CHNH2COOHCOOHHHS S+CH2CH2S SCHNH2CHNH2COOHCOOHCH2CH2C
21、HNH2CHNH2COOHCOOHS S+-2H-2H+2H+2H形成二硫键形成二硫键形成二硫键形成二硫键第48页/共162页第三节第三节 肽肽一、肽键及肽链二、肽的命名及结构三、天然存在的活性寡肽第49页/共162页 蛋白质的基本结构单位是氨基酸,由20 种氨基酸组成了各种各样的蛋白质。研究证明,蛋白质是由许多氨基酸按照一定的排列顺序通过肽键连接起来的生物大分子。第50页/共162页一、肽键及肽链 肽键(肽键(peptide bondpeptide bond)是)是蛋白质分蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式,它是子中氨基酸之间的主要连接方式,它是由一个氨基酸的由一个氨基酸的-羧基与另一个氨
22、基酸羧基与另一个氨基酸的的-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。氨基缩合脱水而形成的酰胺键。第51页/共162页 R1 R2 H2NCHCOOH H2NCHCOOH R1 R2 H2NCHCOHN CH COOH肽键肽键二肽二肽 -H2O第52页/共162页 一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基之间失去一分子水相互连接而成的化合物称为肽(peptide),由2 个氨基酸缩合形成的肽叫二肽(dipeptide),由3 个氨基酸缩合形成的肽叫三肽(tripeptide),少于10 个氨基酸的肽称为寡肽(oligopeptide),由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽(polypeptide)。第53页/共
23、162页二、肽的命名及结构 肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已经不是原来完整的分子,因此称为氨基酸残基(amino acidresidues)。肽的命名是从肽链的N-末端开始,按照氨基酸残基的顺序而逐一命名。氨基酸残基用酰来称呼,称为某氨基酰某氨基酰某氨基酸。例如,由丝氨酸、甘氨酸、酪氨酸、丙氨酸和亮氨酸组成的五肽就命名为丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。第54页/共162页 甘丙丝缬亮蛋赖赖精谷 Gly-Ala-Ser-Val-Leu-Met-Lys-Lys-Arg-Glu G-A-S-V-L-M-K-K-R-E 在书写时,含自由氨基的一端总是写在左边,含自由羧基的一端总是写在右边。第55页/
24、共162页多肽链多肽链R1R2R3H2NCHCOHNCHCOHNCHCOOH多肽链中单位多肽链中单位氨基酸氨基酸残基;残基;多肽链有两端:多肽链有两端:氨基末端(端)氨基末端(端)羧基末端(端)羧基末端(端)多肽链的主链:多肽链的主链:侧链:各基团侧链:各基团第56页/共162页第57页/共162页第58页/共162页谷胱甘肽的结构谷胱甘肽的结构:SHCH2H2N-CH-CH2-CH2-CO-HN-CH-CO-HN-CH2-COOHCOOH-2H2G-SHG-S-S-G(还原型)(还原型)+2H 2H (氧化型)(氧化型)巯基三、天然存在的活性寡肽第59页/共162页谷胱甘肽的功能谷胱甘肽的功
25、能 GSH GSH可与氧化剂如可与氧化剂如H H2 2O O2 2起反应,从而保护起反应,从而保护一些含巯基的蛋白质或酶免遭氧化而丧一些含巯基的蛋白质或酶免遭氧化而丧失正常结构与功能。失正常结构与功能。如红细胞中的如红细胞中的GSHGSH可以保护细胞膜上含巯可以保护细胞膜上含巯基的蛋白质和酶,以维护膜的完整性和基的蛋白质和酶,以维护膜的完整性和酶活性。酶活性。第60页/共162页谷胱甘肽的功能谷胱甘肽的功能H2O22H2O2GSHGSSGNADP+NADPH+H+GSH过氧化物酶过氧化物酶GSH还原酶还原酶第61页/共162页生物体中还有许多其它的多肽,也具有重要的生理意义。如牛加压素、催产素
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- 蛋白质 组成 成分 氨基酸
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