生物化学 习题.doc

作业—绪论
什么是生物化学？生物化学研究哪些内容？
维系生物分子的键有哪些？
为什么说水是生命的基本介质？
细胞中有哪些缓冲系统？
.组成生命的元素有何特点？

第二章核酸化学习题

1 解释：N-糖苷键，增色与减色效应，退火、变性与复性，Tm，核酸杂交，回文结构与镜像重复，探针，SD序列，内含子与外显子，Hoogsteen配对，超螺旋结构，s，AC臂，核酶（ribozyme）,顺反子，PolyA, 核小体，
2 DNA与RNA在碱基和核糖的组成上有什么区别？碱基、核苷和核苷酸在结构上的差别？
3 为什么在体内多形成3,5-环核苷酸，而难以形成2,3-环核苷酸？
4 比较N-糖苷键与3,5-磷酸二酯键的稳定性。
5 为什么核酸在体内酶解多形成5-单磷酸核苷酸？而不是3-磷酸核苷酸？
6 试详细说明核酸在各种细胞内的分布。
7 试详细总结核苷酸的功能？
8 为什么cAMP被称为二级信使？
9 写出ATP与cAMP的化学结构？
10 试述sanger法测定DNA序列的基本原理。
11 试述Chargaff定律及其意义。
12 试述DNA双螺旋结构的要点与意义。它们如何能解释Chargaff定律？
13 试说明双螺旋结构的稳定因素。
14 试分别说明Z-DNA, ABC-DNA, H-DNA,回文结构，镜像重复的形成条件。
15 为什么闭环DNA双螺旋可以形成双螺旋结构？
16 最小的RNA是哪种？最不稳定是哪种？种类数最少的是那种？种类数最多的是哪种？几乎没有高级结构的是哪种？
17 试述tRNA的二级结构和三级结构？
18 试述tRNA结构与功能的关系？
19 试述原核与真核RNA的区别？
20 染色体与染色质有何区别？
21 为什么核酸分子在pH7的条件下带负电荷？如何进行核酸的琼脂糖电泳？
22 为什么DNA在pH小于4或大于11时，会发生酸变性或碱变性？
23 核酸能够吸收紫外光的原因是什么？何谓增色效应和减色效应？
24 怎样利用核酸的紫外吸收测定核酸的浓度与纯度？
25 何谓核酸变性？其Tm大小决定于哪些因素？
26 何谓核酸复性？复性的快慢和程度决定于哪些因素？
27 何谓分子杂交与异源双链？探针的种类有哪些？
28 何谓沉降速度法与沉降平衡法？它们之间有何区别？
29 写出下列核酸序列的互补链与转录链
AATACGGGTAGGCCCGGGGATTTAGGGC------GGCGTACGATCGTGGCCGCGTTTC
30 测得两个核酸样品的腺苷酸含量分别为34%和16%,分别计算其碱基组成？哪种能在较高温度的环境种进化？
31 为什么RNA能被微碱性条件水解，而DNA不能？
32 分子量是6.2x106道尔顿的DNA双螺旋的长度是多少cm？通过计算说明它能否编码长度是其两倍的蛋白质a-螺旋?
33 说明下列试剂、科学家等的作用
氯化铯，蔗糖，Svedberg、硝酸纤维膜、T2噬菌体、TMV、Shine-Dalgarno，Hoogsteen，Watson-Crick, Rich,Chargaff，聚丙烯酰胺，Maxam-Gilbert, Sanger, 溴乙锭，亚甲蓝，钼酸铵，苔黑酚，二苯胺，Avery.
查阅：层析一般原理与类型。PAGE电泳原理与类型。DNA末端终止测序法。DNA琼脂糖电泳。

核酸合成习题

1试述中心法则的内容和意义。为什么遗传信息不能从RNA传递到蛋白质？
2 根据Meselson和Stahl实验，复制第8代时，双链都是轻链的占的百分率？
3 DNA聚合酶发生活性的条件有哪些？
4 DNA聚合酶在哪种条件下发生聚合酶活性？哪些条件下发生外切酶活性？
5 为什么DNA复制是半保留半不连续复制？
6 DNA拓扑异构酶、解链酶、单链结合蛋白（single strand binding protein, ssb）、DNA连接酶、引物酶在DNA合成中的功能。
7大肠杆菌启动子的结构有何特点？
8试述岗奇片段的合成过程？
9 比较DNA聚合酶I和DNA聚合酶III？
10 DNA复制的终止在真核和原核中有何不同？
11真核细胞的DNA复制的特点
12 DNA复制的忠实性的保证机制
13逆转录酶的三种活性
14名词解释：嘧啶二聚体，突变，光复活，点突变与移码突变，核心酶，标准启动子
15切除修复与重组修复的区别？
16转录与DNA复制的区别
17端粒复制的意义
18哪种酶对α-鹅膏蕈碱(α-amanitine)的敏感性最强？三种真核RNA聚合酶的转录产物各是什么？
19真核新生RNA的加工过程？
20举出三种转录抑制剂及其作用机理？
21一段DNA双螺旋能否编码等长的ɑ-螺旋？编码分子量为22000的蛋白质所需要的mRNA至少含多少个核苷酸残基？

核酸合成补充习题
1 教科书上的习题全部做。
2 为什么核酸合成高度不可逆？
3 试述中心法则的意义。
4 将大肠杆菌从15N转移到14N中后，经过4代，其双链均为轻链的比例达到多少？经过6代呢？
5 DNA聚合酶发挥活性的条件有哪些？这有何生物学意义？
6 为什么核酸的合成要沿着新链的5—3方向进行？
7 试述DNA聚合酶1和DNA3的区别？
8 端粒是如何被复制的？
9 试述逆转录酶的三种活性和生物学意义？
10 DNA突变的定义与类型？为什么移码突变有位置效应？
11解释转换与颠换的区别？
12等位基因存在的原因？
13为什么转录不对称？
14非标准启动子存在的意义？
15 鹅膏蕈碱为什么不能抑制主要的转录？
16试述mRNA的加工过程？
17举出三种RNA合成的抑制剂。

绪论习题

1 引力如何制造元素？2组成生命的元素特点？3 为什么生命能够在地球上进化成功？4生化的研究内容？

蛋白质化学习题

1 为什么说蛋白质是一切生命功能的执行者？举出蛋白质的6大功能。
2 举出一种非蛋白质氨基酸和一种蛋白质稀有氨基酸及其作用。
3 20种基本氨基酸按照极性程度和酸碱性可以如何分类？按照生物的需要又如何分类？举出人的前两种必需氨基酸。为什么氨基酸的组成元素是地球上较氢的元素？
4 20种基本氨基酸中，哪种氨基酸不具有旋光性？哪种氨基酸具有亚氨基？哪种氨基酸分子质量最小？哪种氨基酸遇茚三酮显黄色？哪些氨基酸遇到茚三酮显棕色？哪些氨基酸可以吸收紫外光？最大紫外吸收在何处？哪些氨基酸是芳香族氨基酸？并分别写出它们的三字缩写符号和一字缩写符号。
5 写出荷电氨基酸的三字缩写符号和一字缩写符号。这些氨基酸的侧链在球状蛋白质中分布在何处？
6 胰岛素和胰高血糖素的功能是什么？
7 在测定氨基酸序列中，断列二硫键的化学试剂有哪两种？举出三种肽键特异断裂剂及其断列位置。
8 写出显色剂茚三酮、DNFB和PITC参加的显色反应及其作用。
9 氨基酸分析仪的工作原理是什么？氨基酸序列仪的工作原理是什么？
10 在低pH下氨基酸为什么带正电荷？
11 在什么pH位置氨基酸的缓冲性最大或最小？
12 利用氨基酸各个基团的pK值，判断 Gly, Asn, Lys, His分别在pH1，pH2.1，ph4, pH10时在电场中的电泳方向。
13 试述肽键十分稳定的原因？
14 试述GSH的结构与功能。
15 试述蛋白质的一、二、三、四级结构的含义？何谓结构域和超二级结构？
16 氨基酸残基之间的连接方式有哪些？
17 为什么天然氨基酸序列具有特异性？
18 构型与构象哪个涉及共价键的断裂？哪个涉及共价键的旋转？共价键旋转的动力是什么？
19 肽键之间相互作用的次级键是什么？氨基酸侧链之间相互作用的次级键是什么？
20 Ramachandran图表示什么含义？
21 试述a-螺旋和B-折叠的结构特点？
22 一种a-螺旋蛋白质的相对分子质量为10302，计算其长度为多少mm？
23 什么是B-转角 和无规线团？
24 什么是纤维状蛋白？什么是球状蛋白？它们在结构上有何特点？
25 试述a-角蛋白角蛋白和胶原蛋白的氨基酸残基组成特点？
26 试述球状蛋白的一般结构原则？
27 试述肌红蛋白的结构与功能？
28 试述血红蛋白的结构与功能？
29 血红素中结合氧的涉及铁，这对我们日常保健有何启示？
30 为了使大多数蛋白质的电泳方向是阳极，怎样控制蛋白质缓冲液的pH？
32 蛋白质胶体稳定的原因是什么？怎样破坏这些原因来制造沉淀？
33 何谓盐析、盐溶？何谓透析？何谓变性？引起蛋白质变性的因素有哪些？
34 何谓蛋白质的复性作用？在何种条件下蛋白质可以完全复性？
35 比较双缩脲反应、Folin酚反应和紫外吸收法测定蛋白质浓度？
36 糖蛋白、脂蛋白、血红素类蛋白的主要生物学作用是什么？
37 利用凯氏定氮法测得50g面粉中含N 1.1g，求该样品的蛋白质百分含量。
38 指出硫酸铵、茚三酮、CNBr、过甲酸、巯基乙醇、考马斯亮蓝、DNFB、PITC等的用途。
39 试述血红蛋白、肌红蛋白、胰蛋白酶的作用。
40 试述蛋白质结构与功能的关系。
41 试述SDS-PAGE 的基本原理。
42 试述疑胶过滤的基本原理。
43 试述离心技术的基本原理。
44 试述纸层析的基本原理。Glu,Ser,Ile和Ser的混合物，在含有正丁醇和甲酸的溶剂系统中进行单向纸层析，请排出这几种氨基酸的Rf大小顺序。
45 有一种六肽，6N HCl水解测的其氨基酸残基组成为Ala: Leu: Arg=3:1:1, FDNB反应得到DNP-Leu, 胰蛋白酶A水解后得到一个三肽和一种含Leu的二肽，此三肽经羧肽酶水解后得到一个Trp残基。推测该肽的氨基酸序列。

蛋白质的生物合成补充习题

1 什么叫无细胞体系？如何利用它破译遗传密码？
2 试述三种RNA的结构与功能？
3 试述原核生物蛋白质合成的过程，真核生物蛋白质合成的特点？
4 合成301个氨基酸残基的蛋白质，要消耗多少个高能键？要求写出详细计算过程。
5 蛋白质的化学修饰有哪些类型？试述蛋白质的可逆磷酸化作用。
6 氨酰tRNA合成酶为什么专一性特别强？
7 遗传密码的特性有哪些？
8 甲硫氨酸的密码子有何特点？
9 终止密码子有哪些？
10写出Met-Leu-Arg-Asn-Ala-Val-Glu-Ser-Ile-Phe-Thr的一种相应的mRNA和DNA序列。
11蛋白质是如何到位的？

代谢调控习题

1 大肠杆菌在何种条件下代谢乳糖？它是如何代谢代谢乳糖的？
2 在培养基中缺乏葡萄糖时，细胞内的cAMP含量要发生何种变化？
3．解释名词：细胞区域化、操纵子、调节基因、操纵基因、启动子、结构基因、降解物基因活化蛋白、阻遏物、诱导物、诱导酶、降解物阻遏、组成突变、组成酶、超阻遏突变、尾产物阻遏、翻译阻遏、反义RNA、酶原、正调节剂、负调节剂、前馈激活、反馈抑制、一价反馈抑制、二价反馈抑制、顺序反馈抑制、协同反馈抑制、累积反馈抑制、同工酶反馈抑制、共价修饰、级联系统、自分泌、旁分泌、内分泌、信号转导。
4．举例说明反馈抑制？
5．高等动物的激素是通过怎样的方式进行代谢调节的？
6．高等植物的生长素是怎样对代谢起调节作用的？
7．写出下列缩写符号的中文意义
cAMP, ATP, CAP, ACP, NADH, NADPH, LTR, M13, cDNA, gDNA, pBR322, X-gal

基因工程习题

1．解释名词：DNA重组、基因工程、细胞克隆、限制性核酸内切酶、载体、复制型质粒、表达型质粒、穿梭型质粒、粘性末端、平齐末端、裂解途径、溶源途径、基因组文库、cDNA文库、聚合酶链式反应、同尾酶、同裂酶、转化、转染、电穿孔法、分子杂交、探针、原位杂交、基因诊断、基因治疗。
2．用于基因工程的载体有哪些？
3．有哪些方法可以将重组的DNA导入受体细胞？
4．限制性内切酶在基因工程中的作用有哪些？请加以详细说明。
5．如果要将真核基因引入大肠杆菌中表达，如何设计基因工程步骤？
6．克隆载体与表达载体之间的区别有哪些？
7．感受态是如何制备的？
8．如何对成功的转化菌株进行筛选？
9．比较DNA水平、RNA水平和蛋白质水平筛选方法如何进行操作，它们之间的差别在哪里？

第三章 酶学复习题
1 解释名词：专一性，绝对专一性， 电荷转接系统（电荷接力网），活力单位与比活力，转换数，抑制剂与激活剂，变构酶， 酶工程，固定化酶，辅酶与辅基，维生素， 诱导酶，组成酶，同工酶，寡聚酶，固定化酶，变构酶，疏水中心，活性中心，
2 酶作为生物催化剂的三大特性？
3 习惯名是乙醇脱氢酶催化：乙醇+NAD+=乙醛+NADH+H+，对其进行命名，并写出其标码。
4 试说明酶催化高活性的机理？
5 为什么酶催化速度要测定反应的初速度？
6 米氏常数的数值与物理意义？Kcat和Kcat/Km的意义各是什么？
7 温度对酶反应速度的影响为什么是抛物线形？
9 pH对酶反应速度的影响为什么是抛物线形？
10 区别可逆抑制的两种类型？
11 试述解释变构酶活性变化的齐变模型和序变模型？
12 研究同工酶的重要意义？
13 举出三种酶的实际应用？
14 试述维生素与辅酶的关系？转移羧基、氨基、甲基的辅酶有哪些？
15 试述NAD, FMN, CoA, FH4的作用机理？为什么转移质子的辅酶特别多？
16 含核苷酸的辅酶有哪些？既含核苷酸，又含金属离子的辅酶有哪些？
17 试述生物的营养需要？试述维生素A，D，E，K，C的功能？
18 使米氏酶的反应速度从最大反应速度的10%提高到90%,底物浓度需要提高多少倍？
19 在0.05mol/L底物浓度时，达到了一个米氏酶的最大反应速度60%，求酶的Km和酶被饱和的百分数？将酶的浓度或底物浓度稀释一倍，Km改变多少？
20 过氧化氢酶的Km为2.5x10-2mol/L,求当过氧化氢浓度是100mmol/L时，酶被饱和的百分数？
21 求当S=Km或S=3Km时，酶催化速度能超过最大反应速度的60%?
22 根据下表数据，判断抑制剂的抑制类型？
底物浓度(mol/L)
0.3x10-5 0.5x10-5 1.0x10-5 3.0x10-5 9.0x10-5
无抑制剂反应速度（umol/L）
10.4 14.5 22.5 33.8 40.5
无抑制剂反应速度（umol/L）
4.1 6.4 11.3 22.6 33.8
23 称取500ug蛋白酶粉配成2ml溶液，从中取出200ul，以酪蛋白为底物，测得每小时产生800ug Tyr；另取酶液1.5ml,用凯氏定氮法测得蛋白氮500ug。如果以每分钟产生1ug的Tyr所需要的酶量为1个活单位，计算该蛋白酶的比活力和100g蛋白酶粉中所含的活力单位数。

第四章 生物膜的结构与功能练习题
什么是生物膜？研究生物膜有何重要意义？
生物膜的主要化学成分是什么？分述这些成分的存在与主要作用。
自然界中存在量最大的磷脂有哪些？
为什么蛋白质与膜脂的比值可以反映膜功能的复杂程度？
试述生物膜“流动镶嵌”模型的要点。
阐述生物膜的重要功能。
膜的流动性是如何决定的？
简述信号传导过程与膜之间的关系。
解释下列名词：外周蛋白 内在蛋白 膜锚蛋白 内吞作用与外排作用 Na+-K+泵 膜生物工程 脂质体 细胞识别
第五章 糖代谢练习题
1 写出生物体内葡萄糖、乙酰辅酶A、丙酮酸、蔗糖和淀粉的结构。说出蔗糖、麦芽糖和乳糖、半纤维素、菊糖、果胶和肽聚糖的单糖单元？
2 葡萄糖参加分解代谢与合成代谢的活化形式各是什么？其区别有何意义？
3 生物界有多少种生成葡萄糖的途径？
4 试述酵解与发酵的关系？酵解与糖异生作用的关系？酵解与PPP途径的关系？
5 写出糖酵解的调控反应、底物磷酸化反应。
6 写出四种丙酮酸参与的反应。高等生物是如何开发葡萄糖这一能库的？
7 解释：底物磷酸化与氧化磷酸化；乳酸发酵；糖的异生作用；回补反应；
8 写出三羧酸循环中的调控反应、放出二氧化碳的反应、有能量和还原势生成的反应。
9 试述三羧酸循环的意义、PPP途径的意义、乙醛酸途径的意义。
10两种淀粉酶的区别？
11 叶绿体中蔗糖合成的途径与作用？
12 指出醛缩酶、淀粉酶、Q酶、R酶（脱枝酶）、D酶、淀粉磷酸化酶、淀粉合酶的作用。
13 淀粉降解有哪两种方式？其意义是什么？
14 分析下列各组物质彻底氧化放能时，哪种放能最多？
乳酸与丙酮酸，葡萄糖与二磷酸果糖，乳酸与甘油，丙酮酸与乙醇。
16 指出在蔗糖、淀粉合成过程中的糖基受体。
17为什么在某些细胞中一分子葡萄糖可以产生36或38个ATP分子？
19 写出EMP和三羧酸循环的总反应。
20 为什么麦芽糖是还原糖，而蔗糖是非还原糖？
21 为什么纤维素不溶解于水，而与其结构非常类似的淀粉溶解于水？
22 举出糖酵解中典型的吸能反应，典型的放能反应。
23 骨骼肌细胞只能利用乳酸发酵放出的ATP，如何清除乳酸？
24 UDPG中的两个磷酸根的来源。
25 为什么糖酵解过程严格限制在胞质中？
26 缺氧对三羧酸循环产生何种影响？
27供给标记的C1葡萄糖，经过EMP和三羧酸循环，PEP和草酰乙酸的哪个C原子被标记？
28 加入EMP酶类、ATP、ADP、葡萄糖、NAD+，NADH，能否产生丙酮酸？要使1mol/L葡萄糖全部变为丙酮酸，要满足什么条件？

糖代谢练习题
1 熟悉生物体内葡萄糖、乙酰辅酶A、丙酮酸、蔗糖和淀粉的结构。了解蔗糖、麦芽糖和乳糖、半纤维素、菊糖、果胶和肽聚糖的单糖单元？
2 葡萄糖参加分解代谢与合成代谢的活化形式各是什么？其区别有何意义？
3 生物界有多少种生成葡萄糖的途径？
4 试述酵解与发酵的关系？酵解与糖异生作用的关系？酵解与PPP途径的关系？
5 熟悉糖酵解的调控反应、底物磷酸化反应。
6 熟悉四种丙酮酸参与的反应。高等生物是如何开发葡萄糖这一能库的？
7 解释：底物磷酸化与氧化磷酸化；乳酸发酵；糖的异生作用；回补反应；
8 熟悉三羧酸循环中的调控反应、放出二氧化碳的反应、有能量和还原势生成的反应。
9 试述三羧酸循环的意义、PPP途径的意义、乙醛酸途径的意义。
10两种淀粉酶的区别？
11 叶绿体中蔗糖合成的途径与作用？
12 指出醛缩酶、淀粉酶、Q酶、R酶（脱枝酶）、D酶、淀粉磷酸化酶、淀粉合酶的作用。
13 淀粉降解有哪两种方式？其意义是什么？
14 分析下列各组物质彻底氧化放能时，哪种放能最多？
乳酸与丙酮酸，葡萄糖与二磷酸果糖，乳酸与甘油，丙酮酸与乙醇。
15比较由一分子葡萄糖与一分子由三个软脂酸组成的甘油相比，在彻底氧化脱氢时，所放出的ATP与水分子要少多少？其意义是什么？
16 指出在蔗糖、淀粉合成过程中的糖基受体。
17为什么在某些细胞中一分子葡萄糖可以产生36或38个ATP分子？
18写出乙醛酸循环与三羧酸循环的两个不同的反应？
19 写出EMP和三羧酸循环的总反应。
20 为什么麦芽糖是还原糖，而蔗糖是非还原糖？
21 为什么纤维素不溶解于水，而与其结构非常类似的淀粉溶解于水？
22 举出糖酵解中典型的吸能反应，典型的放能反应。
23 骨骼肌细胞只能利用乳酸发酵放出的ATP，如何清除乳酸？
24 UDPG中的两个磷酸根的来源。
25 为什么糖酵解过程严格限制在胞质中？
26 缺氧对三羧酸循环产生何种影响？
27供给标记的C1葡萄糖，经过EMP和三羧酸循环，PEP和草酰乙酸的哪个C原子被标记？
28 加入EMP酶类、ATP、ADP、葡萄糖、NAD+，NADH，能否产生丙酮酸？要使1mol/L葡萄糖全部变为丙酮酸，要满足什么条件？

生物氧化练习题
1 生物氧化与燃烧的区别？
2 解释：高能化合物，电子传递链，末段氧化酶，F1F0ATP合酶，解偶联剂，线粒体穿梭（磷酸甘油穿梭与苹果酸穿梭），能荷，
3 一对电子从DADH传递到氧气，可以释放多少自由能？最多可以催化形成多少ATP？实际形成多少ATP？能量转换效率是多少？
4怎样利用自由能的变化理解酶的专一性和高效性催化？
5 ATP水解释放大量自由能的原因？为什么它可以作为能量中转化合物？
6 电子传递链的循环图，标出每个传递体的氧还电位、可能的ATP形成部位、几种抑制剂的作用部位。
7 计算α—酮茂二酸彻底氧化的P/O比值。
8 试述化学偶联假说的内容、构想偶联假说和化学渗透假说的内容及其适用性；
9 化学渗透假说的内容、适用性和证据；
10 试述线粒体内膜重组实验的意义。
11铁原卟啉在不同的细胞色素中，为什么具有不同的氧化还原电位？
12 底物磷酸化与氧化磷酸化的区别？
13既含铁又含铜的细胞色素是什么？
14电子传递体中，哪些是单独传递电子的？
15 在磷酸己糖存在的条件下，G-1-P与G-6-P以5：95的比例平衡存在，求G-1-P转变为G-6-P的ΔGo自由能变化；求G-6-P转变为G-1-P的ΔGo自由能变化；求当G-1-P的浓度为G-6-P的10倍时的ΔG自由能变化, 其意义是什么？
16 为什么NADPH不能像NADH那样进入电子传递链？

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