第二章蛋白质的结构与功能.ppt
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1、目录目录蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能第二章第二章目录目录n什么是蛋白质什么是蛋白质?是是由由氨氨基基酸酸为为单单位位组组成成的的一一类类重重要要的的生生物物大大分分子子,是是生命的物质基础。生命的物质基础。目录目录蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成第一节第一节目录目录n蛋白质的生物学重要性蛋白质的生物学重要性分分布布广广:所所有有器器官官、组组织织都都含含有有蛋蛋白白质质;细细胞胞的的各各个个部分都含有蛋白质。部分都含有蛋白质。含含量量高高:蛋蛋白白质质是是生生物物体体中中含含量量最最丰丰富富的的生生物物大大分分子子,约约占占人人体体固固体体成成分分的的45%45%,而而在在细细胞胞中中
2、可可达达细细胞胞干干重重的的70%70%以上。以上。1.1.蛋白质是生物体重要组成成分蛋白质是生物体重要组成成分作为生物催化剂(酶)作为生物催化剂(酶)代谢调节作用代谢调节作用免疫保护作用免疫保护作用物质的转运和存储物质的转运和存储运动与支持作用运动与支持作用参与细胞间信息传递参与细胞间信息传递2.2.蛋白质具有重要的生物学功能蛋白质具有重要的生物学功能3.3.氧化供能氧化供能目录目录一、组成蛋白质的元素一、组成蛋白质的元素组成蛋白质的元素主要有C(碳50%55%)、H(氢6%7%)、O(氧19%24%)、N(氮13%19%)和和S(硫04)。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、
3、钼,个别蛋白质还含有碘。目录目录 各种蛋白质的含氮量很接近,各种蛋白质的含氮量很接近,平均为平均为1616。n蛋白质元素组成的特点蛋白质元素组成的特点由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量:100100克样品中蛋白质的含量克样品中蛋白质的含量 (g(g%)=每克样品含氮克数每克样品含氮克数 6.256.251001001/16%1/16%目录目录 三聚氰胺 三聚氰胺(C3H6N6),俗称密胺、蛋白精,是一种三嗪类含氮杂环有机化合物,IUPAC命名为“1,3,5三嗪-2,4,6-三氨基”,常被用作化工原料。三聚氰胺性状为纯白色单
4、斜晶体,几乎无味,微溶于水,可溶于甲醇、甲醛、乙酸、甘油等,对身体有害。食品工业常用凯氏定氮法测定食品中氮,从而推算食品中蛋白质的含量。由于三聚氰胺中含非蛋白氮高,当三聚氰胺被掺入食品时,待测样品可被测得较高的氮的含量,从而推算出有较高的蛋白质含量。三聚氰胺进入人体后,发生取代反应,生成三聚氰酸,三聚氰酸和三聚氰胺形成大的网状结构,导致结石。2008年我国发生的“三鹿奶粉中毒事件”就是利用上述原理,用非蛋白氮冒充蛋白氮,以增加奶粉中蛋白质的被测含量,造成大量婴幼儿发生肾结石。小知识目录目录二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位-氨基酸氨基酸 存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人
5、体蛋白质的氨基酸仅有20种,这20种氨基酸在遗传信息的传递中由核酸三联体密码子编码并决定其在特定多肽链中的排列顺序和数目。目录目录 构成蛋白质的氨基酸均属L-型(甘氨酸除外),它们在结构上的共同特点是氨基(脯氨酸是亚氨基)连接在与羧基相连的-碳原子上,因此称为 L-氨基酸。氨基酸分子中的-碳原子为不对称碳原子(甘氨酸除外)。除氨基和羧基外,-碳原子还连有一个氢原子和一个侧链(R基团)。各种氨基酸的区别就在于R基团的不同。L-氨基酸的结构通式:(一)氨基酸的结构特点(一)氨基酸的结构特点H甘氨酸甘氨酸CH3丙氨酸丙氨酸L-L-氨基酸的通式氨基酸的通式RC+N H3C O O-H体体内内也也存存在
6、在若若干干不不参参与与蛋蛋白白质质合合成成但但具具有有重重要要生生理理作作用用的的L-L-氨氨基基酸酸,如如参参与与合合成成尿尿素素的的 鸟鸟 氨氨 酸酸(ornithineornithine)、瓜瓜 氨氨 酸酸(citrullinecitrulline)和精氨酸代琥珀酸。)和精氨酸代琥珀酸。非极性脂肪族氨基酸非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸碱性氨基酸(二)氨基酸的分类(二)氨基酸的分类(一一)非极性脂肪族氨基酸非极性脂肪族氨基酸目录目录(二二)极性中性氨基酸极性中性氨基酸甲硫氨酸目录目录(三三)芳香族氨基酸芳香族氨基酸目录目
7、录(四四)酸性氨基酸酸性氨基酸目录目录(五五)碱性氨基酸碱性氨基酸(三)几种特殊氨基酸(三)几种特殊氨基酸 脯氨酸脯氨酸(亚氨基酸)(亚氨基酸)CH2CHCOO-NH2+CH2CH2CH2CHCOO-NH2+CH2CH2 脯氨酸应属亚氨基酸,N在环中移动的自由度受限制,但其亚氨基仍能与另一羧基形成肽键。脯氨酸在蛋白质合成加工时可被修饰成羟脯氨酸;半胱氨酸巯基失去质子的倾向较其它氨基酸为大,其极性最强;2个半胱氨酸通过脱氢后以二硫键相连接,形成胱氨酸。蛋白质分子中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。有些氨基酸是蛋白质合成后加工修饰而成,如甲基组氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸等。有些游离存在的氨基酸,如鸟氨
8、酸、瓜氨酸,同型半胱氨酸,虽不存在于蛋白质分子中,但与蛋白质的代谢有密切关系。半胱氨酸半胱氨酸 半胱氨酸半胱氨酸 +胱氨酸胱氨酸二硫键二硫键-HH-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3三三、氨基酸的重要理化性质氨基酸的重要理化性质(一)(一)两性解离性质和等电点两性解离性质和等电点 由于所有的氨基酸分子中都含有碱性的由于所有的氨基酸分子中都含有碱性的-氨基
9、和酸性的氨基和酸性的-羧基,因此氨基酸是两性电解质,具有两性解离的特性。氨基羧基,因此氨基酸是两性电解质,具有两性解离的特性。氨基酸的解离方式取决于其所处溶液的酸的解离方式取决于其所处溶液的pHpH值。氨基和羧基的解离受溶液值。氨基和羧基的解离受溶液pHpH的影响。在的影响。在pHpHpIpI的溶液中的溶液中H H+浓度高,羧基的解离受抑制,氨基浓度高,羧基的解离受抑制,氨基酸带正电荷,在电场中向阴极移动。在酸带正电荷,在电场中向阴极移动。在pHpIpHpI的溶液中的溶液中H H+浓度低,氨浓度低,氨基解离受抑制,氨基酸带负电荷,在电场中向阳极移动。在一定的基解离受抑制,氨基酸带负电荷,在电场
10、中向阳极移动。在一定的pHpH条件下,某种氨基酸酸性解离和碱性解离的趋势相等,所带的正条件下,某种氨基酸酸性解离和碱性解离的趋势相等,所带的正负电荷相等,称为兼性离子。此时溶液的负电荷相等,称为兼性离子。此时溶液的pHpH就称为该氨基酸的等电就称为该氨基酸的等电点(点(pIpI)。在兼性离子状态下,它所带正负电荷相等,净电荷为零,)。在兼性离子状态下,它所带正负电荷相等,净电荷为零,在电场中既不向阳极移动,也不向阴极移动。在电场中既不向阳极移动,也不向阴极移动。pH=pH=pIpI+OH-pHpHpIpI+H+OH-+H+pHpHpIpI氨基酸的兼性离子氨基酸的兼性离子 阳离子阳离子阴离子阴离
11、子(二)氨基酸的紫外吸收性质(二)氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸色氨酸、芳香族氨基酸色氨酸、酪氨酸分子中酪氨酸分子中含有共轭双键含有共轭双键,在在 280 nm280 nm 波长处波长处具有特征具有特征性吸收性吸收峰。峰。大大多多数数蛋蛋白白质质含含有有这这两两种种氨氨基基酸酸残残基基,所所以以测测定定蛋蛋白白质质溶溶液液280nm280nm的的光光吸吸收收值值是是分分析析溶溶液液中中蛋蛋白白质质含含量量的的快速简便的方法。快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收芳香族氨基酸的紫外吸收(三)氨基酸的呈色反应(三)氨基酸的呈色反应氨氨基基酸酸与与茚茚三三酮酮水水合合物物共共热热,可可生生成成蓝蓝
12、紫紫色色化合物,其最大吸收峰在化合物,其最大吸收峰在570nm570nm处。处。由由于于此此吸吸收收峰峰值值与与氨氨基基酸酸的的含含量量存存在在正正比比关关系,因此可作为氨基酸定量分析方法。系,因此可作为氨基酸定量分析方法。目录目录四、肽链中氨基酸的连接方式四、肽链中氨基酸的连接方式肽肽键键(peptide(peptide bond)bond)是是由由一一个个氨氨基基酸酸的的-羧羧基基与与另另一一个个氨氨基基酸酸的的-氨氨基基脱脱水水缩缩合合而而形成的酰胺键形成的酰胺键(COCONHNH)。(一)(一)肽键和肽肽键和肽+-HOH甘氨酰甘氨酸甘氨酰甘氨酸肽键目录目录肽肽(peptide)(pep
13、tide)是是由由氨氨基基酸酸通通过过肽肽键键缩缩合合而而形成的化合物。形成的化合物。两两分分子子氨氨基基酸酸缩缩合合形形成成二二肽肽,三三分分子子氨氨基基酸缩合则形成三肽酸缩合则形成三肽肽肽链链中中的的氨氨基基酸酸分分子子因因为为脱脱水水缩缩合合而而基基团团不全,被称为氨基酸残基不全,被称为氨基酸残基(residue)(residue)。由由十十个个以以内内氨氨基基酸酸相相连连而而成成的的肽肽称称为为寡寡肽肽(oligopeptide)(oligopeptide),由由更更多多的的氨氨基基酸酸相相连连形形成成的的肽称多肽肽称多肽(polypeptide)(polypeptide)。N N 末
14、端:多肽链中有末端:多肽链中有游离游离-氨基氨基的一端的一端C C 末端:多肽链中有末端:多肽链中有游离游离-羧基羧基的一端的一端n多肽链有两端:多肽链有两端:多多肽肽链链(polypeptide(polypeptide chain)chain)是是指指许许多多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。N N末端末端C C末端末端牛核糖核酸酶牛核糖核酸酶 蛋白质是由许多氨基酸残基组成、蛋白质是由许多氨基酸残基组成、折叠成特定的空间结构、并具有特定生物学折叠成特定的空间结构、并具有特定生物学功能的多肽。一般而论,蛋白质的氨基酸残功能的多肽。一般而论,蛋白质的氨基酸残
15、基数通常在基数通常在5050个以上,个以上,5050个氨基酸残基以下个氨基酸残基以下则仍称为多肽。则仍称为多肽。(二)(二)天然存在的活性肽 人体内存在许多具有重要生物学功能的肽,称为生物活性肽,有有的的仅仅三三肽肽,有有的的为为寡寡肽肽或或多多肽肽,在在代代谢谢调调节节、神神经经传传导导等等方方面面起起着着重重要要的的作作用用。随随着着生生物物技技术术的的发发展展,许许多多化化学学合合成成或或重重组组 DNADNA技技术术制制备备的的肽肽类类药药物物和和疫疫苗苗已已在在疾疾病病预预防防和和治治疗疗方方面面取取得得成效。成效。目录目录 1.谷胱甘肽(GSH)nGSHGSH与与GSSGGSSG间
16、的转换间的转换 解解毒毒作作用用:与与毒毒物物或或药药物物结结合合,消消除除其其毒毒性性作作用;用;参与氧化还原反应参与氧化还原反应:作为重要的还原剂,参与:作为重要的还原剂,参与体内多种氧化还原反应;体内多种氧化还原反应;保护巯基酶的活性保护巯基酶的活性:使巯基酶的活性基团:使巯基酶的活性基团-SH-SH维持还原状态;维持还原状态;维持红细胞膜结构的稳定维持红细胞膜结构的稳定:消除氧化剂对红细:消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用胞膜结构的破坏作用。谷胱甘肽的生理功用:种类较多,生理功能各异。种类较多,生理功能各异。多肽类激素主要见于下丘脑及垂体分泌的激素,如多肽类激素主要见于下丘脑及垂体分泌
17、的激素,如催产素催产素(9 9肽)、肽)、加压素加压素(9 9肽)、肽)、促肾上腺皮质激素促肾上腺皮质激素(3939肽)、肽)、促甲状腺素释放激素促甲状腺素释放激素(3 3肽)。肽)。神经肽主要与神经信号转导作用相关,包括神经肽主要与神经信号转导作用相关,包括脑啡肽脑啡肽(5 5肽)、肽)、-内啡肽内啡肽(3131肽)、肽)、强啡肽强啡肽(1717肽)等。肽)等。2.2.多肽类激素及神经肽多肽类激素及神经肽目录目录蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构 第二节第二节目录目录n 蛋白质的分子结构可分为一级、二级、三蛋白质的分子结构可分为一级、二级、三级和四级。一级结构是蛋白质的基本结构,二级和四级。一
18、级结构是蛋白质的基本结构,二级、三级、四级结构称为级、三级、四级结构称为空间结构或构象空间结构或构象。蛋。蛋白质的各种生物学功能和性质是由其结构所决白质的各种生物学功能和性质是由其结构所决定的定的。n定义定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-N-端至端至C-C-端的端的氨基酸排列顺序氨基酸排列顺序。一、蛋白质的一级结构一、蛋白质的一级结构n主要的化学键主要的化学键:肽键肽键,有些蛋白质还包括二硫键。,有些蛋白质还包括二硫键。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能功能的基础的基础,但不是决定蛋白质空间构象的,但不是决定蛋白
19、质空间构象的唯一因素唯一因素。二、蛋白质空间结构二、蛋白质空间结构蛋蛋白白质质分分子子中中某某一一段段肽肽链链的的局局部部空空间间结结构构,即即该该段段肽肽链链主主链链骨骨架架原原子子的的相相对对空空间间位位置置,并并不不涉涉及及氨氨基基酸酸残残基基侧侧链链的的构构象象。(一)蛋白质的二级结构(一)蛋白质的二级结构n主要的化学键主要的化学键:氢键氢键 1.1.肽键平面肽键平面X射线衍射分析证明,多肽链中肽键(C-N)的键长为0.132nm,介 于 C-N单 键 长(0.149nm)和 C=N双 键 长(0.127nm)之间,有一定程度双键性能,不能自由旋转,可出现顺反异构现象。在肽键中与C-N
20、相连的O和H为反式结构,这样使肽键中的C、O、N、H四个原子和与它们相邻的C处在同一平面内,这个平面称为肽键平面,又称肽单元。肽键两端的C-N和C-C单键可以自由旋转,旋转的角度决定了两个相邻肽键平面的相对空间位置。肽链的卷曲、折叠是由于肽键平面随C两侧单键的旋转而形成的目录目录THANK YOUSUCCESS2024/5/7 周二43可编辑目录目录目录目录 -螺旋和-折叠是蛋白质二级结构的主要形式;此外,-转角和无规卷曲也属于蛋白质二级结构的类型。2二级结构的基本形式 多肽链的主链沿长轴方向有规律地盘旋成螺旋状,螺旋走向为顺时针方向,称右手螺旋。每3.6个氨基酸残基盘绕一圈,螺距为0.54n
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