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第二章 蛋白质化学
一、填空题
1. 增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做盐溶，在高离子强度下使某种蛋白质沉淀的现象叫做盐析。
2. 蛋白质是由氨基酸聚合成的高分子化合物，在蛋白质分子中，氨基酸之间通过肽键相连，蛋白质分子中的该键是由一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱水形成的共价键。
3. 蛋白质分子中常含有色氨酸、铬氨酸残基等氨基酸，故在280波长处有特征性光吸收，该性质可用来蛋白质含量。
4. 当蛋白质受到一些物理因素或化学试剂的作用发生变性作用时，它的生物学活性会丧失，同时还伴随着蛋白质溶解性的降低和一些理化常数的改变等。
5. 蛋白质平均含氮量为16%，组成蛋白质分子的基本单位是氨基酸，但参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种,除甘氨酸和脯氨酸外，其它化学结构均属于氨基酸。
6. 蛋白质分子中的二级结构的结构单元有：螺旋、折叠、转角、无规卷角。
7. 蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应。引起变构效应的小分子称变构效应剂。
8. a螺旋肽段中所有的肽键中的氨基和羧基均参与形成氢键，因此保持了a螺旋的最大稳定。氢键方向与螺旋轴平行。
9. 蛋白质在处于大于其等电的环境中，带负电荷，在电场中的向正极移动。反之，则向电场负极移动。
10. 稳定和维系蛋白质三级结构的重要因素是氢键，有离子键（盐键）、、疏水作用及范德华力等非共价键。
11. 构成蛋白质四级结构的每一条肽链称为亚基。
12. 蛋白质溶液是亲水胶体溶液，维持其稳定性的主要因素是颗粒表面水膜化及表面带有同种电荷。
13.一级结构是蛋白质分子的基本结构，它是决定蛋白质空间构象的基础，而蛋白质的空间构象则是实现其生物学功能的基础。
14. 根据理化性质天冬氨酸和谷氨酸属于酸性氨基酸；组氨酸，赖氨酸，精氨酸；属于碱性氨基酸。

二、填空题
1.肽键：由蛋白质分子中氨基酸的α-羧基与与另一个氨基酸分子的α-氨基脱水形成的共价键，又称酰胺键。
2.蛋白质一级结构： 指肽链中通过肽键连接起来的氨基酸排列顺序，这种顺序是由基因上遗传信息所决定的。维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键，一级结构是蛋白质分子的基本结构，它是决定蛋白质空间结构的基础。
3.蛋白质的构象：各种天然蛋白质分子的多肽链并非以完全伸展的线状形式存在，而是通过分子中若干单键的旋转而盘曲、折叠，形成特定的空间三维结构，这种空间结构称为蛋白质的构象。蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。
4.蛋白质二级结构：指由蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其它肽段的相互关系及侧链构象的内容，维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。
5.肽键平面： 肽键不能自由旋转而使涉及的6个原子共处于同一平面，称为肽单元或肽键平面。但由于碳原子与其它原子之间均形成单键因此两相邻的肽键平面可以做相对旋转。
6.α-螺旋：是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象，其结构特征为：⑴为一右手螺旋；⑵螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54；⑶螺旋以氢键维系。
7.β-折迭：β-折迭是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，其结构特征为：⑴由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；⑵主链骨架伸展呈锯齿状；⑶借相邻主链之间的氢键维系。
8.β-转角：是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为：⑴主链骨架本身以大约180°回折；⑵回折部分通常由四个氨基酸残基构成；⑶构象依靠第一残基的基与第四残基的基之间形成氢键来维系。
9.无规则卷曲： 多肽链的主链除了a-螺旋、b结构和b转角外，还有一些无确定规律性的折叠方式，这种无确定规律的主链构象称为无规则卷曲。
10.蛋白质的三级结构：具有二级结构或域结构的一条肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围广泛的盘曲与折叠，形成包括主，侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子在空间的整体排布称为三级结构。
11.蛋白质的四级结构：它是由几个球状亚基缔合成的一个功能性的聚集体。它是亚基的立体排布，亚基间相互作用与接触部位的布局，但不包括亚基内部的空间结构。
12.亚基： 构成蛋白质四级结构的每一条肽链称为亚基。
13.蛋白质的等电点： 当蛋白质处于某一环境中，所带的正、负电荷为零，呈兼性离子，此时溶液的值被称为蛋白质的等电点。
14.蛋白质变性： 蛋白质在外界的一些物理因素或化学试剂因素作用下，其次级键遭到破坏，引起空间结构的改变，从而引起了理化性质的改变，丧失生物活性，但蛋白质的一级结构并没有被破坏，这种现象称为蛋白质变性。
15.蛋白质沉淀： 蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质。
16.盐析：向蛋白质溶液中加入高盐浓度的中性盐，使其脱水析出的现象。
17.变构效应：蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构。以血红蛋白为例，一分子氧与一个血红素辅基结合，引起亚基构象变化，进而引进相邻亚基构象变化，更易与氧气结合。
18.肽蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物，一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽。
三、问答题
1．什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何特征？
蛋白质二级结构：指由蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其它肽段的相互关系及侧链构象的内容，维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。
蛋白质分子中的二级结构的结构单元有：螺旋 、折叠、 转角、无规卷角。α—螺旋结构是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象，其结构特征为：
肽单元围绕中心轴呈有规律右手螺旋，每3．6个氨基酸残基使螺旋上升一圈，螺距为0.54，每个残基上升0.15,螺旋半径0.23；
在折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。转角通常由4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。无规卷角是指肽链中没有确定规律的结构。
2．什么是蛋白质变性？变性与沉淀的关系如何？
蛋白质变性： 蛋白质在外界的一些物理因素或化学试剂因素作用下，其次级键遭到破坏，引起空间结构的改变，从而引起了理化性质的改变，丧失生物活性，但蛋白质的一级结构并没有被破坏，这种现象称为蛋白质变性。蛋白质沉淀： 蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质。
3. 简述蛋白质空间结构
蛋白质的空间结构包括：蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容，蛋白质的二级结构主要包括：α-螺旋，β-折迭，β-转角及无规卷曲等几种类型。维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二硫键等。蛋白质的四级结构：就是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。

第三章 核酸化学
一、填空题
1.组成和的碱基不同之处是 _中有T，而中含有U_，戊糖不同之处是中含有脱氧核糖，而中则含有核糖。
2.构成核酸一级结构的基本化学键是磷酸二酯键，它是由前一核苷酸的戊糖的3‘位羟基与后一核苷酸上的 5’位磷酸基基形成的磷酸酯键。
3．核酸分子游离磷酸基末端称5‘端，另一端则呈现游离的_3_’羟基端。
4．核酸的一级结构即指其结构中核苷酸的排列次序。
5．碱基配对规律是和之间因形成2个氢键而配对；
C和之间因形成3个氢键而配对。
6.维持双螺旋结构稳定的主要因素是氢键_和_碱基堆集力。
7双螺旋结构中，其基本骨架是核糖_和磷酸，而碱基朝向内_侧，碱基间以 氢键_ 相连。
8．的二级结构是三叶草形，其3′端为结构，其作用是
结合和携带氨基酸_ ,又被称为氨基酸臂或氨基酸柄。
9. 组成的基本核苷酸是 、 、 、四种。组成的基本核苷酸是 、 、和 四种。
10. 稳定的型双螺旋结构的参数是：螺旋直径为2， 螺距为 3.4。螺旋每一周包含了10个碱基（对），所以每个碱基平面之间的距离为0.34。
11. 在真核生物中，主要存在于细胞核中，是遗传信息的贮存和携带者 ；则主要存在于细胞质中，参与遗传信息表达的各个过程

二、名词解释
1.核酸的一级结构 :是指其结构中核苷酸的排列次序。在庞大的核酸分子中，各个核苷酸的唯一不同之处在于碱基的不同，因此核苷酸的排列次序也称碱基排列次序。
2.磷酸二酯键：核苷酸连接成为多核甘酸链时具有严格的方向性，前一核苷酸的3’-羟基与下一位核苷酸的5’-位磷酸基脱水形成3’、5’-磷酸酯键，该键称为磷酸二酯键，它是形成核酸一级结构的主要化学键。
3双螺旋结构：大多数生物的分子都是双链的，而且在空间形成双螺旋结构。分子是由两条长度相同、方向相反的多聚脱氧核糖核苷酸平行围绕同一“想象中”的中心轴形成的双股螺旋结构。两链均为右手螺旋。两条多核苷酸链中，脱氧核糖和磷酸形成的骨架作为主链位于螺旋外侧，而碱基朝向内侧。两链朝内的碱基间以氢键相连，使两链不至松散。
4.碱基互补规律：腺嘌呤与胸腺嘧啶以两个氢键配对相连。鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连，使碱基配对。这种严格的配对关系称为碱基互补规律。
5.碱基平面 ：双螺旋结构中配对的碱基一般处在同一个平面上，称碱基平面，它与双螺旋的长轴垂直。
6变性 ：在理化因素作用下，破坏双螺旋稳定因素，使得两条互补链松散而分开成单链，将失去原有的空间结构，从而导致的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为的变性。
7复性 ：是可逆的。当去掉外界的变性因素，被解开的两条链又可以重新互补结合，恢复成原来完整的双螺旋结构分子，这一过程称为复性。
8变性温度（值） 加热溶液，使其对260紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度就是的变性温度（溶解温度，）
9增色效应 ：指变性后对260紫外光的光吸收度增加的现象。
10.核酸分子杂交两条来源不同的单链核酸（或），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。
11. 核酶：具有自身催化作用的称为核酶，核酶通常具有特殊的分子结构，如锤头结构。
（四）问答题
1. 比较试简述、在分子组成上的特点
组成的碱基是A、G、C、U，而组成的碱基是A、G、C、T。戊糖不同之处是含有核糖，而含有脱氧核糖。组成的基本核苷酸分别是、、和四种。组成的基本核苷酸是、、、四种。分子是单链结构，有两条脱氧核苷酸链反向平行组成。
2. 试简述核苷酸的组成成分，以及各组成成分的连接方式
核苷酸由核苷与磷酸所组成。每分子核苷酸中都含有有机含氮碱、核糖和磷酸各一分子。核苷是由核糖（或脱氧核糖）与碱基缩合而成的糖苷。核糖的第一位碳原子（C1′）与嘌呤碱的第九位氮原子（N9）相连接，或与嘧啶碱的第一位氮原子（N1）相连，这种连接键一般称为糖苷键。核苷与磷酸通过酯键缩合。尽管核糖结构上游离的（如C2′、C3′、C5′及脱氧核糖上的C3′、C5′）均能参与发生酯化反应,生成C3′- 或C5′-核苷酸 ,但生物体内的核苷酸组成中多数是5′-核苷酸，即磷酸基大多是与核糖的C5′-连接的。
3. 简述双螺旋结构模型要点
（1）分子是由两条长度相同、方向相反的多聚脱氧核糖核苷酸链平行围绕同一“想象中”的中心轴形成的双股螺旋结构。二链均为右手螺旋。
（2）两条多核苷酸链中，脱氧核糖和磷酸形成的骨架作为主链位于螺旋外侧，而碱基朝向内侧。两链朝内的碱基间以氢键相连，使两链不至松散。
（3）碱基间的氢键形成有一定的规律：即腺嘌呤与胸腺嘧啶以二个氢键配对相连；鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连（即，G≡C）。这种碱基配对规律造成了碱基互补。它们一般处在一个平面上，称碱基平面，它与纵轴垂直。正因为两链间的碱基是互补的，所以两链的核苷酸排列次序也是互补的，即两链互为互补链。当知道一条链的一级结构，另一条互补链也就被确定。

第四章 酶
一、填空题
1. 酶与非酶催化剂比较具有以下特点：①高度催化效率；②高度专一性；③对反应条件高度敏感；④活性可被调节控制。
2. 反竞争性抑制作用，抑制剂只能和结合，如以1对1/[S]作图，呈现相同斜率的直线，减小，降低。
3. 变构酶的协同效应有正协同效应和负协同效应以及同促协同效应和异促协同效应等类型。
4.酶促反应受酶浓度、底物浓度、温度、、激活剂和抑制剂等影响。
5. 根据与酶蛋白结合的牢固程度不同，辅助因子可分为辅酶和辅基两种。
6. 酶分子中的必需基团在某些化学物质的作用下发生改变，引起酶活性的
降低或丧失称为抑制作用。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用用两大类。
7. 非竞争性抑制的特点是非竞争性抑制剂的化学结构与底物的分子结构不一定相似 ；底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合 ；当底物浓度的改变时抑制程度不变 ；动力学参数：值不变 ，值降低 。

二、名词解释
1.酶的辅助因子 指结合酶的非蛋白部分，主要有小分子有机化合物及某些金属离子。
2.活性中心酶分子中与催化作用密切相关的结构区域称活性中心。活性中心的结构是酶分子中在空间结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，在一级结构上可能位于肽链的不同区段，甚至位于不同的肽键上，通过折叠、盘绕而在空间上相互靠近。
3.酶原激活指无活性的酶的前体转变成有活性酶的过程。酶原激活在分子结构上是蛋白质一级结构和空间构象改变的过程。
4.酶的竞争性抑制I与S竞争和酶活性中心结合，从而排挤了酶对S的催化作用。I常具有与S相似的分子结构，与酶结合是可逆的，提高[S]，抑制作用可被减弱或解除。竞争性抑制剂使酶反应的值增大，而不改变值。
5.酶的共价修饰 酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价键的改变，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节
6.酶的变构效应 ：效应物（配基）与变构酶的变构中心结合，改变酶分子的构象，进而影响酶与底物的亲和力，使酶促反应速率发生。
7.同工酶 能催化相同的化学反应，但其分子组成及结构不同，理化性质和免疫学性质彼此存在差异的一类酶。它们可以存在于同一种属的不同个体，或同一个体的不同组织器官，甚至存在于同一细胞的不同亚细胞结构中。
8.酶酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸，又称为生物催化剂。绝大多数酶是蛋白质,少数是核酸，后者称为核酶。
9.辅酶与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。
10.辅基与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基
11.酶的抑制剂 酶分子中的必需基团在某些化学物质的作用下发生改变，引起酶活性的降低或丧失称为抑制作用。能对酶起抑制作用的称为抑制剂。
12.酶的可逆抑制作用抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。
13.限速酶 可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。
14.酶的协同效应当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。
三、问答题
1. 论述酶的作用的特点
酶作为催化剂，它具有一般催化剂的共同性质：（1）只能催化热力学上允许进行的反应，对于可逆反应，酶只能缩短反应达到平衡的时间，但不改变平衡常数；（2）酶也是通过降低化学反应的活化能来加快反应速度；（3）酶在反应中用量很少，反应前后数量、性质不变。酶的特殊催化性质：（1）高度的催化效率，酶通过其特有的作用机制，比一般催化剂更有效地降低反应的活化能，；（2）高度的作用专一性，酶对作用的反应物有严格要求，其中还包括催化底物发生反应的类型和方式。：（3）酶活性对反应条件具有高度敏感性，酶的化学本质是蛋白质，所有能使蛋白质发生变性的理化因素，均能导致酶的失活；（4）催化活性可被调节控制，酶的作用无论是在体内或体外，都是可以调节控制的。酶的这一特性是保证生命有机体维持正常的代谢速率，以适应生理活动需要的根本前提。
2.酶的竞争抑制作用与非竞争性抑制作用有何区别？
酶的竞争抑制作用与非竞争性抑制作用有何区别？

竞争性抑制
非竞争性抑制
① 机 理
I与S竞争与酶活性中心结合，排挤了E对S的催化作用
I在E分子中结合的位置不是结合S的位置，E对S的结合不影响E和I的结合。
② I 结 构
I常具有与S相类似的结构
I的分子结构与S分子无关
③ 抑制行为
提高[S]，可减弱或解除抑制作用
抑制作用不能因提高[S]而改变
④ 动力学特征
值增大，不变
值不变， 降低

3.何谓变构酶？与非变构酶比较有什么特点？
变构酶是指能催化相同的化学反应，但其分子组成及结构不同，理化性质和免疫学性质不同，它们可以存在于同一种属的不同个体，或同一个体的不同组织器官，甚而存在于同一细胞的不同亚细胞结构中。
变构酶多为寡聚酶，分子中有一个活性中心和另一个变构中心。与非变构酶的比较，其动力学特征主要表现为：v与[S]的关系为S型曲线，这种曲线关系再E作用于S时，只要[S]发生微小的变化，即能引起v的极大改变。故变构酶能以极大程度调控反应速率。
4.论述影响酶反应速度的因素。
（1）底物浓度对反应速度的影响：在一定[E]下，将[S]与v作图，呈现双曲线，当底物浓度较低时，酶的活性中心没有全部与底物结合，反应速率随着底物浓度的增加而增加。当底物浓度加大到可占据全部酶的活性中心时，反应速率达到最大值，即酶活性中心被底物所饱和。此时如继续增加底物浓度，不会使反应速率再增加。
（2）酶浓度对反应速度的影响：当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν[E]。
（3）温度对反应速度的影响：酶促反应速度随温度的增高而加快。但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降，直到完全失活。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。
（4）对反应速度的影响：对酶促反应速度的影响，通常为一“钟形”曲线，即过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的值就称为酶的最适。
（5）抑制剂对反应速度的影响：凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用 和可逆抑制作用两大类。
（6）激活剂对反应速度的影：能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。酶的激活剂大多数是无机离子，如、2+、2+、等。

第五章 糖代谢
一、填空题
1．1个葡萄糖分子经糖酵解可净生成2个；糖原中的1个葡萄糖残基经糖酵解可净生成3个。
2．糖酵解在细胞的胞液中进行，该途径中三个限速酶分别是己糖激酶或葡萄糖激酶 、-磷酸果糖激酶 和 丙酮酸激酶
3．成熟的红细胞中无线粒体，所以只能从糖酵解中获得能量。
4．丙酮酸脱氢酶复合体包括丙酮酸脱氢酶、硫辛酸乙酰基转移酶和二氢硫辛酸脱氢酶三种酶和5种辅助因子。
5.三羧酸循环在细胞线粒体内进行，有4次脱氢和2次脱羧反应，每循环一次消耗掉1个乙酰基基，生成12分子，最主要的限速酶是异柠檬酸脱氢酶。
6．糖原合成的限速酶是糖原合成酶，糖原分解的限速酶是磷酸化酶。

二、名词解释
1．糖酵解葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳酸的过程，称为糖的无氧分解（或无氧氧化）。由于此反应过程与酵母菌使糖生醇发酵的过程基本相似，故又称为糖酵解（或无氧酵解）。
2．糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成2和H2O的过程，称为糖的有氧氧化。
3．巴斯德效应有氧氧化抑制糖酵解的现象称为巴斯德效应。
4．乳酸循环在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运至肝脏，肝脏将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释放至血液又被肌肉摄取，这种循环进行的代谢途径叫做乳酸循环。
5. 糖异生 由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。非糖物质：乳酸、甘油、生糖氨基酸等。糖异生代谢途径主要存在于肝及肾中。
6. 血糖：指血液中葡萄糖，其正常水平相对恒定，维持在3，89-6.11。
7. 糖原：是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。
三、问答题
1．以葡萄糖为例，比较糖酵解和糖有氧氧化的异同。
1．糖酵解和糖有氧氧化的异同见表

比较项目 糖 酵 解 糖 有 氧 氧 化

反应部位 胞液 胞液和线粒体
反应条件 无氧 有氧
受氢体 、
限速酶 己糖激酶或葡萄糖激酶、 柠檬酸合成酶、
己糖激酶或葡萄糖激酶、 异柠檬酸脱氢酶、
6-磷酸果糖激酶、 α-酮戊二酸脱氢酶复合体。
生成数 1分子G氧化分解净生成 净生成36或38分子
2分子
产能方式 底物水平磷酸化 底物水平磷酸化和氧化磷酸化，后者为主
终产物 乳酸 2和H2O
生理意义 糖酵解是肌肉在有氧条件下进行收 糖的有氧氧化是机体获得能量的迅速获得能量的重要途径主要途径； 三羧酸循环是体内糖、脂肪、蛋
是机体缺氧时获得能量的主要途径； 白质三大营养物质彻底氧化分解
共同的最终代谢通路；
是成熟红细胞获得能量的唯一方 是体内物质代谢相互联系的枢纽。
式；是神经、白细胞、骨髓等组织
细胞在有氧情况下获得部分能量的
有效方式。

2．何谓三羧酸循环？有何特点？
(1)三羧酸循环是三大营养物质的最终代谢通路。糖、脂肪、氨基酸在体内进行生物氧化都将产生乙酰，然后进入三羧酸循环进入三羧酸循环被降解成为2和H2O，并释放能量满足机体需要。
(2)三羧酸循环也是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽由葡萄糖分解产生的乙酰可以用来合成脂酸和胆固醇；许多生糖氨基酸都必须先转变为三羧酸循环的中间物质后，再经苹果酸或草酰乙酸异生为糖。三羧酸循环的中间产物还可转变为多种重要物质，如琥珀酰辅酶A可用于合成血红素；α-酮戊二酸、草酰乙酸可用于合成谷氨酸、天冬氨酸，这些非必需氨基酸参与蛋白质的生物合成。
2. 三羧酸循环是以乙酰辅酶A的乙酰基与草酰乙酸缩合为柠檬酸开始，经过两次脱羧和4次脱氢等反应步骤，最后又以草酰乙酸的再生为结束的连续酶促反应过程，此过程存在于线粒体内。因为这个反应过程的第一个产物是含有三个羧基的柠檬酸，故称为三羧酸循环，也叫做柠檬酸循环。又因为这个循环学说是由于1937年首先提出，故又叫做循环。
三羧酸循环特点：①在有氧条件下进行；②在线粒体内进行；③有两次脱羧和4次脱氢；④受氢体是和；⑤循环1次消耗1个乙酰基，产生12分子；⑥产能方式是底物磷酸化和氧化磷酸化，以后者为主；⑦循环不可逆；⑧限速酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶复合体；⑨关键物质草酰乙酸主要由丙酮酸羧化回补。

3．简述磷酸戊糖途径的生理意义。
磷酸戊糖途径的生理意义：①为核酸和核苷酸的生物合成提供5-磷酸核糖。②为多种代谢反应提供：是体内重要的供氢体，参与脂酸、胆固醇及类固醇激素的生物合成反应；是谷胱甘肽还原酶的辅酶，使氧化型谷胱甘肽（）还原为还原型谷胱甘肽（）；还参与肝内生物转化反应。
4．简述糖异生的概念、原料、器官、关键酶及其生理意义。
糖异生概念：由非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
原料：甘油、有机酸和生糖氨基酸。
部位：主要在肝脏，其次是肾脏。
关键酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸酶。
生理意义：
① 维持空腹和饥饿时血糖浓度稳定。
② 防止酸中毒发生。
③补充肝糖原。

5. 简述糖的无氧氧化和有氧氧化的生理意义
（1）迅速提供能量。当机体缺氧或剧烈运动肌肉局部血流相对不足时，能量主要通过糖酵解获得。
(2)在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：成熟的红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供应能量。神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
(1)三羧酸循环是三大营养物质的最终代谢通路。糖、脂肪、氨基酸在体内进行生物氧化都将产生乙酰，然后进入三羧酸循环进入三羧酸循环被降解成为2和H2O，并释放能量满足机体需要。
(2)三羧酸循环也是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽由葡萄糖分解产生的乙酰可以用来合成脂酸和胆固醇；许多生糖氨基酸都必须先转变为三羧酸循环的中间物质后，再经苹果酸或草酰乙酸异生为糖。三羧酸循环的中间产物还可转变为多种重要物质，如琥珀酰辅酶A可用于合成血红素；α-酮戊二酸、草酰乙酸可用于合成谷氨酸、天冬氨酸，这些非必需氨基酸参与蛋白质的生物合成。

第六章 脂代谢
一、填空题
1.脂肪动员是将脂肪细胞的脂肪水解成游离脂肪酸和甘油释放入血，运输到其他组织器官氧化利用。
2.长链脂酰辅酶A进入线粒体由肉碱携带，限速酶是 肉碱脂酰转移酶I。
3.脂肪酸生物合成在细胞的 胞液 中进行，关键酶是乙酰羧化酶。
4.脂肪生物合成的供氢体是，它来源于磷酸戊糖途径 。
5.血脂的运输形式是脂蛋白，电泳法可将其分为、前脂蛋白 、脂蛋白、 脂蛋白四种。
6.合成胆固醇的原料是乙酰 ，递氢体是，限速酶是还原酶 ，胆固醇在体内可转化为胆汁酸 、 类固醇激素 1、5-（）23。。
7.乙酰的去路有经三羧酸循环氧化供能 、合成脂肪酸、 合成胆固醇 、 合成酮体等
8.酮体包括乙酰乙酸、 β-羟丁酸 、 丙酮 。酮体主要在肝细胞以乙酰为原料合成，并在肝外组织被氧化利用。
9.脂蛋白的主要功能是转运外源性脂肪、转运内源性脂肪 、转运胆固醇和逆转胆固醇。
二、名词解释
1．必需脂肪酸 ：机体必需但自身又不能合成或合成量不足、必须靠食物提供的脂肪酸称必需脂肪酸，人体必需脂肪酸是一些不饱和脂肪酸，包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。
2．激素敏感性脂肪酶：是指脂肪细胞中三脂酰甘油脂肪酶。它对多种激素敏感，七活性收多种激素调节，胰岛素能抑制其活性；胰高血糖素、肾上腺素等能增加其活性。是脂肪动员的限速酶。
3．血浆脂蛋白：血浆中脂蛋白与载脂蛋白结合形成的球形复合体，表面为载脂蛋白、磷脂、胆固醇的亲水基团，这些化合物的疏水基团朝向球内，内核为甘油三脂、胆固醇酯等疏水脂质，血浆脂蛋白是血脂在血浆中的存在和运输形式。
4．脂肪动员：贮存于脂肪细胞中的甘油三酯，在脂肪酶的催化下水解并释放出脂肪酸，供给全身各组织细胞摄取利用的过程称为脂肪动员。
5．脂酸的β-氧化：脂酰在线粒体基质中被疏松结合在一起的脂酸氧化多酶复合体催化，脂酰基的B碳原子发生氧化，经脱氢、硫解4步连续反应，生成1分子乙酰和1分子比原来少2个碳原子的脂酰。
6．酮体：酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物。
7．血脂：血浆中的脂类化合物统称为血脂，包括甘油三脂、胆固醇及其酯、磷脂及自由脂肪酸。

三、问答题
1．1分子12C饱和脂肪酸在体内如何氧化成水和2？计算的生成。
12C脂肪酸氧化分解包括以下几个阶段：
（1）脂肪酸活化生成脂酰 消耗2个高能键
（2）脂酰基由肉碱携带进入线粒体
（3）通过5次-氧化，生成6分子乙酰 生成5×5=25
（4）经三羧酸循环，乙酰氧化成水和2生成12×6=72
生成数合计：25 +72－2 = 95
另外，在肝脏乙酰缩合成酮体，然后运至肝外组织，酮体重新转变为乙酰，经三羧酸循环生成水和2。
2．何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的？
酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。
酮体是在肝细胞内由乙酰经转化而来，但肝脏不利用酮体。在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰转硫酶催化后转变成乙酰并进入三羧酸循环而被氧化利用。
3. 为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪酸能转变成葡萄糖吗？为什么？
人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下：
葡萄糖 丙酮酸 乙酰 合成脂肪酸 脂酰
葡萄糖 磷酸二羟丙酮 3-磷酸甘油
脂酰 + 3-磷酸甘油 脂肪（储存）
脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。

第七章 生物氧化
一、填空题
1. 体内生成的方式主要有底物水平磷酸化和氧化磷酸化两种。
2. 呼吸链上流动的电子载体有和 。
3. 值是指每消耗1氧原子所消耗无机磷酸摩尔数，的值是3，琥珀酸的值是2。
4. 体内呼吸链有两种，它们是呼吸链和琥珀酸呼吸链。
5. 生物体内的高能磷酸键主要有以下几种类型磷酸酣键 、混合酣键 、烯醇磷酸键 、和磷酸胍键等。

二、名词解释
1. 高能磷酸化合物 ：生物化学中一般将水解能释放出20.92以上自由能的磷酸化合物称为高能磷酸化合物。
2. 生物氧化：有机分子如糖、脂肪、蛋白质等在机体细胞内氧化分解，生成二氧化碳和水并释放出能量的过程。
3. 呼吸链：在线粒体中，由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链
4. 电子传递体：线粒体呼吸链上传递氢与电子的酶与辅酶。
5. 氧化磷酸化：代谢物脱下的2H经呼吸链传递，最后与氧结合生成水，此过程中释放的自由能驱使与发生磷酸化反应，生成
6循环：水解生成和磷酸并释放大量自由能。它可以支持机体各种生命活动。机体生命活动所需要能量都和分解供能有关。当营养物质氧化分解时产生能量可用于磷酸化生成。这样构成－循环。机体不断形成又不断消耗。
7. 比值 ：每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数称为比值。

三、问答题
1. 呼吸链中各电子传递体的排列顺序是如何确定的?
呼吸链中各电子传递体的排列顺序主要是根据它们的氧化还原电势的测定来确定的，各电子传递体的氧化还原电势由低到高顺序排列。另外还可以利用电子传递抑制剂来确定它们的顺序。当在体系中加入某种电子传递抑制剂时，以还原态形式存在的传递体则位于该抑制剂作用位点的上游。如果以氧化态形式存在，则该传递体位于抑制剂作用位点的下游。这样结合应用几种电子传递抑制剂，便可为确定各电子传递体的顺序。此外还可通过测定细胞色素的氧化还原光谱来确定其排列顺序

第八章 氨基酸代谢
一、填空题
1、人体氨基酸脱氨基作用的最重要方式是联合脱氨基作用。该方式包括转氨基作用及氧化脱氨基作用两种作用，分别由转氨酶酶及谷氨酸脱氢酶酶催化。
2、体内重要转氨酶有（丙氨酸氨基转移酶）和（天冬氨酸转移酶，它们的辅酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。
3、氨的来源有氨基酸脱氨合成、由肠管吸收的氨、肾产生的氨。
4、不同α-酮酸的共同代谢去路有：再合成氨基酸、转变为糖、脂肪、氧化产生能量。
5、一碳单位的运载体是4。一碳单位的主要生理功能是作为合成
嘌呤及嘧啶核苷酸的原料。
6、一碳单位包括甲基、亚甲基、次甲基、甲酰基、亚氨甲基。
7、各种氨基酸主要通过需钠耗能的主动转运方式而吸收，也可经谷氨酰基 循环进行吸收。
8、氨基酸脱氨基作用的产物有氨、酮酸。

二、名词解释
1．转氨基作用 ：在转氨酶的催化下，α-酮酸与α-氨基酸进行氨基的转移，生成相应的α-酮酸与α-氨基酸的过程。体内的转氨酶有和，其辅酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，内含维生素B6。
2. 联合脱氨基作用 ：转氨基作用加上氧化脱氨基作用，是氨基酸脱氨基作用的一种重要方式，其逆过程也是体内生成非必需氨基酸的主要途径。
3. 鸟氨酸循环：指尿素合成过程，主要在肝中合成，由肾排出。过程是氨基甲酰磷酸的合成、瓜氨酸的合成、精氨酸的合成、尿素和鸟氨酸的生成。是氨的主要去路。在胞液和线粒体中进行：
4. 一碳单位 ：一些氨基酸在代谢过程中，可分解生成含有一个碳原子的有机基团，称为一碳基团，或一碳单位。包括甲基、亚甲基、次甲基、甲酰基、亚氨甲基等。

5. 氧化脱氨基作用 ：肝、肾、脑等组织的线粒体中广泛存在着谷氨酸脱氢酶，此酶分布广，活性强，但在心肌和骨骼肌中的活性较弱，是一种不需氧脱氢酶，此酶仅能催化谷氨酸氧化脱氨生成α-酮戊二酸，辅酶是。是一个脱氢、加水、放出氨的过程。
6. 氮平衡：体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日氮的摄入量与排出量也维持动态平衡，这种动态平衡就称为氮平衡
7. 必需氨基酸 ：体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡，这种动态平衡就称为氮平衡。
8. 氨基酸代谢库：在血液和组织分布的氨基酸称为氨基酸代谢库。

三、问答题
1、氨基酸脱氨基的方式有哪几种？
转氨基作用中 在转氨酶的催化下，α-酮酸与α-氨基酸进行氨基的转移，生成相应的α-酮酸与α-氨基酸的过程。体内的转氨酶有和，其辅酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，内含维生素B6。
氧化脱氨基作用 脱氢、加水、放出氨。酶是谷氨酸脱氢酶，分布广，活性强，两种组织活性低（心肌和骨骼肌）。
联合脱氨基作用 转氨基作用加上氧化脱氨基作用，是氨基酸脱氨基作用的一种重要方式，也是体内生成非必需氨基酸的主要途径。在心肌和骨骼肌则通过嘌呤核苷酸循环。
2、体内氨的来源和去路各有哪些？
体内氨有三个来源，即各组织器官中氨基酸及胺分解产生的氨、肠道吸收的氨、以及肾小管上皮细胞分泌的氨。
正常情况下体内的氨主要在肝中合成尿素而解毒，是氨的主要去路；只有少部分氨在肾以铵盐形式由尿排出。谷氨酰胺在肾小管上皮细胞中通过谷氨酰胺酶的作用水解成氨和谷氨酸，前者由尿排出，后者被肾小管上皮细胞重吸收而进一步被利用。
氨可通过联合脱氨基的逆过程，再生成非必需氨基酸。氨还可以通过还原性加氨的方式固定在α-酮戊二酸上而生成谷氨酸；谷氨酸的氨基又可以通过转氨基作用，转移给其他α-酮酸，生成相应的氨基酸，从而合成某些非必需氨基酸。也可以合成嘌呤和嘧啶。
3、尿素生成的基本过程和生理意义各如何？
尿素在肝中生成，由肾排出。第一，鸟氨酸与氨及二氧化碳结合生成瓜氨酸；第二，瓜氨酸再接受1分子氨而生成精氨酸；第三，精氨酸水解生成尿素，并重新生成鸟氨酸。然后，鸟氨酸参与第二轮循环。由此可见，在这个循环过程中，鸟氨酸所起的作用与三羧酸循环中的草酰乙酸所起的作用类似。总的看来，通过鸟氨酸循环，2分子氨与1分子二氧化碳结合生成1分子尿素及1分子水。尿素是中性、无毒、水溶性很强的物质，由血液运输至肾，从尿中排出。
鸟氨酸通过线粒体内膜上载体的转运再进入线粒体，并参与瓜氨酸的合成，如此反复，完成鸟氨酸循环。
主要的生理意义是把有