食品化学蛋白质.pptx

单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,LOGO,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,单击此处编辑母版标题样式,Page,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,Click to edit Master text styles,Level 2,Level 3,Click to edit Master title style,*,食品化学,Food chymistry,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,1,protein,蛋白质,1/158,本章内容,第一节 氨基酸,第二节 蛋白质和肽,第三节 蛋白质变性,第四节 蛋白质功效性质,第五节 蛋白质在加工储备中改变,第六节 常见食品蛋白质与新蛋白质资源,2/158,组成蛋白质元素主要有,C,、,H,、,O,、,N,、,S,、,P,有些蛋白质还含有微量金属元素,Fe,、,Cu,、,Zn,、,Mn,、,Co,、,Mo,，个别蛋白质还含有,I,。,3/158,分 类,分子形状：,纤维蛋白质、球蛋白质,分子组成,：,简单蛋白质：仅有肽链组成,结合蛋白质：肽链,+,非肽链（辅基、配基等）,衍生蛋白质：蛋白质水解后产物,溶解度：,清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白,起源：,动物蛋白：禽，牛、乳,植物蛋白：大豆、谷物,微生物蛋白：酵母（最丰富）,4/158,蛋白质主要性,（1）蛋白质是,生命细胞主要成份,蛋白质占干重 人体中（中年人）,人体 45%水55%,细菌 50%80%,蛋白质19%,真菌 14%52%脂肪19%,酵母菌 14%50%糖类1%,白地菌50%无机盐7%,5/158,（,2,）蛋白质在,生命活动中含有主要作用,（,3,）,对食品结构、形态及色、香、味起主要作用,酶催化作用,调整作用,(,多肽类激素,),运输功效,运动功效,免疫保护作用,(,干扰素,),接收、传递信息受体,6/158,蛋白质主要结构层次,7/158,氨基酸,组成,蛋白质基本单元,氨基酸,含有氨基和羧基一类有机化合物通称。,第一节 氨基酸,C,COOH,H,R,NH,2,8/158,氨基酸,-,蛋白质构件分子,蛋白质水解,形成氨基酸,酸水解,：,6N HCl,煮沸回流,20,小时左右,或加压于,120C,水解,12,小时,.,优点,:,水解彻底,水解最终产物是,L-,氨基酸,没有旋光异构体生成,.,缺点,:,色氨酸全部破坏,丝,苏,酪氨酸部分破坏,.,有腐黑质生成,碱水解,:,6M NaOH,或,4M Ba(OH)2,煮沸,6,小时,.,优点,:,色氨酸不被破坏,水解液清亮透明,.,缺点,:,水解产生氨基酸发生旋光异构作用,酶水解,：,蛋白质能够由蛋白酶水解，不一样蛋白酶专一性不一样。,优点,:,条件温和,氨基酸不破坏,无旋光异构体产生,.,缺点,:,各蛋白酶有不一样专一性,用单一酶作用水解不彻底,.,9/158,第,一,节 氨基酸,10/158,（二）,-,氨基酸普通结构,11/158,氨基酸不一样，它R基团就不一样,12/158,氨基酸通式及,-,碳,13/158,氨基酸,组成,蛋白质基本单元,蛋白质水解得到约20种氨基酸，且均属,L-氨基酸,（甘氨酸除外）。,必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成，必须从食物中补充氨基酸,。,第一节 氨基酸,人体必需氨基酸有,Phe,Val,Leu,Ile,Thr,Lys,Trp,Met,八种，另外，,His,对于婴儿营养也是必需。,14/158,八种必需氨基酸顺口溜之一：,流苏鞋,，,亮一亮,，显,本色,，真不,赖,！,流,(Met),苏,(Thr),鞋,(Val),，,亮,(Leu),一亮,(Ile),，,显本,(Phe),色,(Trp),，,真不赖,(Lys),15/158,八种必需氨基酸顺口溜之二：,“借一两本单色书来”,八种必需氨基酸顺口溜之二：,“,苯缬亮异、苏赖色蛋,”,16/158,按,R,基团,极性分类,：,（,4,种）,非极性氨基酸,疏水性侧链,Ala,Il,e,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Pro,极性不带电荷,氨基酸,侧链含极性基团（不解离）,Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly,碱性（,带正电荷,）氨基酸,侧链含氨基或亚氨基,Lys,Arg,His,酸性（,带负电荷,）氨基酸,侧链均含,1,个羧基,Asp,Glu,17/158,20种基本AA歌,甘丙缬亮异脯脂,丝苏半蛋羟硫添,天谷精赖组酸碱,苯丙酪色芳香环,天冬酰氨谷酰氨,都有酰基属常见,18/158,氨基酸,溶解度,(g/L),氨基酸,溶解度,(g/L),丙氨酸,167.2,亮氨酸,21.7,精氨酸,855.6,赖氨酸,739.0,天冬酰胺,28.5,蛋氨酸,56.2,天冬氨酸,5.0,苯丙氨酸,27.6,半胱氨酸,0.05,脯氨酸,1620.0,谷胺酰胺,7.2,（,37,）,丝氨酸,422.0,谷氨酸,8.5,苏氨酸,13.2,甘氨酸,249.9,色氨酸,13.6,组氨酸,41.9,酪氨酸,0.4,异亮氨酸,34.5,缬氨酸,58.1,溶解度,不溶于有机溶剂,19/158,CH,COO,-,NH,3,+,CH,3,Ala,A,丙氨酸,组成蛋白质,20,种氨基酸化学结构式及其缩写符号,非极性氨基酸,CH,COO,-,NH,3,+,CH,3,CH,CH,3,CH,COO,-,NH,3,+,CH,3,CH,CH,3,CH,2,Val,Leu,V,L,缬氨酸,亮氨酸,CH,COO,-,NH,3,+,CH,3,CH,CH,3,CH,2,Ile,I,异亮氨酸,20/158,CH,COO,-,N,CH,2,H,2,+,H,2,C,H,2,C,Pro,P,脯氨酸,(,亚氨基酸,),CH,COO,-,NH,3,+,CH,2,Phe,F,苯丙氨酸,H,CH,COO,-,NH,3,+,CH,2,N,Trp,W,色氨酸,CH,COO,-,NH,3,+,CH,2,CH,2,S,CH,3,Met,M,甲硫氨酸,(,蛋氨酸,),21/158,CH,COO,-,NH,3,+,CH,2,HO,丝氨酸,Ser,S,CH,COO,-,NH,3,+,CH,OH,CH,3,CH,COO,-,NH,3,+,C,H,2,N,CH,2,O,Asn,Thr,T,N,苏氨酸,天冬酰胺,极性不带电荷氨基酸,CH,COO,-,NH,3,+,H,Gly,G,甘氨酸,(,有时也划分为非极性氨基酸,),22/158,CH,COO,-,NH,3,+,C,H,2,N,CH,2,O,CH,2,Gln,Q,谷氨酰胺,CH,COO,-,NH,3,+,HO,CH,2,Tyr,Y,酪氨酸,CH,COO,-,NH,3,+,HS,CH,2,Cys,C,半胱氨酸,23/158,CH,COO,-,NH,3,+,CH,2,-,OOC,Asp,D,天冬氨酸,极性带负电荷氨基酸,(,酸性氨基酸,),CH,COO,-,NH,3,+,CH,2,-,OOC,CH,2,Glu,E,谷氨酸,CH,COO,-,NH,3,+,CH,2,NH,HN,+,His,H,组氨酸,极性带正电荷氨基酸,(,碱性氨基酸,),H,3,N,CH,COO,-,NH,3,+,CH,2,CH,2,CH,2,CH,2,H,3,N,CH,COO,-,NH,3,+,CH,2,CH,2,CH,2,C,NH,2,NH,+,Lys,Arg,K,R,赖氨酸,精氨酸,24/158,氨基酸立体化学,除,甘氨酸,外，其它氨基酸分子中,-碳原子都为,不对称碳原子,，,所以：,A、氨基酸,大都,含有旋光性,。,C,COOH,H,R,NH,2,C,COOH,H,NH,2,H,25/158,B,、每一个氨基酸都含有,D-,型,和,L-,型,两种立体异构体,手性碳上,NH,2,投影在右侧,：D型,手性碳上,NH,2,投影在左侧,：L型,蛋白质水解得到,通常,为,L型,H,NH,2,COOH,R,C,COOH,R,C,H,NH,2,26/158,氨基酸存在对映异构体,27/158,氨基酸酸碱性质,氨基酸是,两性电解质,：,羧基能电离成COO,-,和H,+,；,氨基能接收质子,，形成铵盐。,在pH=7时水中,，以,偶极离子或,两性离子,形式存在,弱碱性,弱酸性,28/158,+OH,-,+H,+,+OH,-,+H,+,pH=,pI,pH,pI,pH,pI,氨基酸,两性,离子,阳离子,阴离子,29/158,1.,向氨基酸溶液加酸时,其两性离子,-COO,-,负离子接收质子,本身成为正离子,在电场中向阴极移动,2.,向氨基酸溶液加碱时,其两性离子,-NH,3,正离子解离放出质子,(,与,OH-,结合生成水,),本身成为负离子,在电场中向阳极移动,3.,调整,氨基酸溶液,PH,值,使氨基酸溶液中氨基和羧基解离度完全相等,即氨基酸所带静电荷为,0,在电场中既不向阴极移动,也不向阳极移动,此时,氨基酸溶液,PH,值称为该,氨基酸等电点,以符号,PI,表示。,+,30/158,氨基酸所带电荷及等电点对溶解度影响：,1.,因为静电作用，在等电点时，氨基酸溶解度最小，轻易沉淀。,2.,当氨基酸溶液,PH,值,PI,时，溶液中氨基酸带负电,31/158,因为含有两性电离性质，所以氨基酸水溶液既可被酸滴定，又可被碱滴定，现以,甘氨酸,为例来说明氨基酸两性电离特点。,左图是,甘氨酸电离酸碱滴定曲线,，左端是用,盐酸,滴定曲线，溶液,pH,逐步降低，曲线中从左向右,第一个拐点,是氨基酸羧基解离,50%,状态,(,即二分之一甘氨酸成为阳离子,),。,第二个拐点,是氨基酸等电点，右端是用,NaOH,滴定曲线，溶液,pH,逐步升高；,第三个拐点,是氨基酸氨基解离,50%,状态,(,即二分之一甘氨酸成为阴离子,),。,32/158,氨基酸疏水性,是指将,1mol,氨基酸从水溶液中转移至乙醇溶液中时所产生自由能改变。,G,0,=-RTlnS,乙醇,/S,水,S,乙醇,-,氨基酸在乙醇中溶解度,S,水,-,氨基酸在水中溶解度,33/158,氨基酸光学性质,芳香族氨基酸,酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸,在,紫外区,(250,300nm),吸收光。,芳香族氨基酸紫外吸收和荧光,34/158,含共轭双键氨基酸含有紫外吸收性质。,（,nm,）,Trp 278 5.610,3,Tyr 275 1.410,3,Phe 260 2.010,2,大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液,280nm,光吸收值是分析溶液中蛋白质含量快速简便方法。,35/158,芳香族即,含苯环氨基酸在近紫外区光吸收,所以可利用此特征用分光光度法测定样品中蛋白质含量。,分光光度计测定有色物质浓度原理,36/158,氨基酸化学性质,氨基反应：,亚硝酸,、醛类、酰基化、烃基化反应,羧基反应,酯化、脱羧反应,氨基、羧基反应,肽键、,茚三酮反应,氨基酸反应,37/158,与亚硝酸反应,放出氮气，氮气二分之一来自氨基氮，二分之一来自亚硝酸，在通常情况下测定生成氮气体积量可计算氨基酸量，此反应可用于测定蛋白质水解程度。是凯氏定氮法理论基础。,说明：,1.,脯氨酸不能与亚硝酸反应,2.-NH,2,作用,3-4min,即反应完全，而,R,基上,NH,2,反应速度较慢,38/158,凯氏定氮法为检测食品中蛋白质含量标准方法。不过，这种方法并不能给出真实蛋白质含量，因为所测定氮可能不但仅是由蛋白质转化来。这能够从,年美国宠物食品污染事件,和,年中国毒奶粉事件,等食品安全事件中被表达：,三聚氰胺,，一个含氮量较高物质，被添加到了食品中以伪造较高含氮量。,三聚氰胺分子结构式,39/158,蛋白质中,N,是特征元素，且含量恒定，为,16%,左右，即,16,克氮,/100,克蛋白质，故能够用,定氮法,测量蛋白质含量，即：每,100,克蛋白质含氮,16,克，,100/16=6.25,克蛋白质含,氮,1,克。所以，,每,100,克样品含氮量,6.25=100,克样品蛋白质含量（克,%,）,。,40/158,某细胞蛋白质粗提物,0.5g,经定氮法检测含氮,67mg,试问该蛋白粗提物蛋白质含量是多少,?,6710,-3,6.25,0.5,100%=83.75%,41/158,与茚三酮反应,茚三酮在,弱酸性,溶液中与,-,氨基酸共热，氨基酸被氧化成醛、,CO,2,和,NH,3,，最终茚三酮与反应产物氨和还原茚三酮发生作用，生成,蓝紫色,化合物。,两个亚氨基酸,脯氨酸和羟脯氨酸,与茚三酮反应形成,黄色,化合物。,OH,羟,茚三酮,水合茚三酮,42/158,用途：用于氨基酸定性定量分析,NH,3,CO,2,RCHO,+,还原性茚三酮,+,(,弱酸,),加热,3H,2,O,氨基酸与茚三酮反应,水合性茚三酮,+,2NH,3,+,水合性茚三酮,还原性茚三酮,蓝紫色化合物,43/158,肽：是两个或两个以上氨基酸以肽键相连化合物。,由两个氨基酸以肽键相连化合物称为“二肽”，由多个氨基酸组成肽则称为多肽。,第二节 蛋白质和肽,肽键,N末端,氨基末端,C末端,羧基末端,44/158,特点：,肽键不一样于C-N单键C=N双键,羰基不是完全双键,肽键不能自由旋转,肽单位是刚性平面结构,肽单位平面有一定键长和键角,45/158,46/158,47,肽键,47/158,蛋白质结构,蛋白质分子结构包含,一级结构,(primary structure),二级结构,(secondary structure),三级结构,(tertiary structure),四级结构,(quaternary structure),48/158,蛋白质一级结构,指氨基酸分子间经过共价键即肽键连接而形成线性序列。,蛋白质一级结构，又称为,化学结构,，是指,氨基酸在肽链中排列次序及二硫键位置，,是多肽链含有共价键主链结构。,49/158,一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功效基础。,50/158,蛋白质二级结构是指多肽链借助氢键作用排列成为沿一个方向、含有周期性结构构象。,是多肽链中彼此靠近氨基酸残基之间因为氢键相互作用而形成空间关系。,通常是指蛋白质分子中多肽链本身折叠方式,主要包含,螺旋结构,和,伸展片状,结构。,蛋白质二级结构,51/158,-,螺旋（主要，最稳定）,每圈螺旋有,3.6,个氨基酸残基。,氢键,氢键,蛋白质二级结构,52/158,折叠结构,一个锯齿形结构。它比,螺旋较为伸展,53/158,54/158,二级结构深入折叠卷曲形成紧密复杂球形分子结构。（多肽链三维结构空间排列）,肌红蛋白,亲水性,蛋白质,-,水界面；疏水性,内部,-,乳球蛋白,蛋白质三级结构,55/158,维持蛋白质三级结构作用力,蛋白质结构稳定,疏水相互作用,氢键,范德华引力,静电相互作用,二硫键,56/158,-,折叠,-,转角,无规则卷曲,空穴,(,活性部位,),57/158,血红蛋白,58/158,抹香鲸肌红蛋白（,Myoglobin,）三级结构,59/158,蛋白质四级结构是两条或多条,肽链,之间以特殊方式结合、形成有生物活性蛋白质。,4,、蛋白质四级结构,60/158,蛋白质结构稳定,疏水相互作用,范德华力,二硫键,氢键,空间相互作用,静电相互作用,金属离子,稳定蛋白质结构作用力,61/158,氢键,盐键（离子键）,疏水相互作用力,二硫键,范德华力,62/158,63/158,肽,1,、肽理化性质,小肽可溶解于,3%,以上三氯乙酸溶液中；,肽溶液黏性与蛋白质显著不一样，黏度较低，不产生胶凝作用。,肽在胃肠道内吸收性能，好于单纯氨基酸溶液，因为其渗透压比较低。,肽化学性质类似于氨基酸。,64/158,肽,2,、生物活性肽（,bioactive peptides,BAP,）,是指对生物机体生命活动有益或是含有生理作用肽类化合物。普通其相对分子质量小于,6000Da,。,多数生物活性肽是以非活性状态存在与蛋白质长链中，当用适当蛋白酶水解时，其分子片段与活性被释放出来。,65/158,生物活性肽作用,促进矿物质吸收,降低血压,抗氧化,促进免疫功效,抑菌作用,66/158,第三节 蛋白质变性,1,、蛋白质变性概念,蛋白质受到一些理化原因影响，其,空间结构发生改变，蛋白质理化性质和生物学功效随之改变或丧失,，但,未造成蛋白质一级结构改变,，这种现象叫,变性作用,（,denaturation）。,变性后蛋白质叫变性蛋白质。,67/158,蛋白质,变性本质,分子中各种,次级键断裂,，使其空间构象从紧密有序状态变成涣散无序状态，,一级结构不破坏,。,变性后蛋白质在结构上虽有改变，但,组成成份和相对分子质量不变,。,68/158,（,1,）生物活性丧失（酶、激素、毒素、抗体）,（,2,）溶解度降低（疏水基团暴露）,（,3,）改变水合性质,（,4,）易于酶水解,（,5,）粘度增大,（,6,）不能结晶,2,、变性对性质影响,69/158,可逆变性,：,除去变性原因之后，在适当条件下蛋白质构象能够由变性态恢复到天然态。,不可逆变性,：,除去变性原因之后，在适当条件下蛋白质构象,，,由变性态不能恢复到天然态。,70/158,物理原因：,1,、,热,在加热条件下，肽键产生强烈热振荡，造成维持蛋白质空间结构次级键破坏，天然构象解体。,3,、影响蛋白质变性原因,71/158,2,、冷冻,冷冻变性原因：,低温下，水合环境改变，破坏了维持蛋白质结构作用力，另水化层破坏造成蛋白质聚集或亚基重排。,低温下盐效应,低温下浓缩效应,72/158,3,、,静,高压,：,压力诱导蛋白质变性原因主要是蛋白质,柔性,和,可压缩性,。,加压,25,100,1200MPa,外压消失,高压造成蛋白质变性,不会损害蛋白质中原有氨基酸风味,，,也不会造成有毒化合物形成,。,73/158,4,、机械处理,由振动、捏和、打擦产生机械剪切能造成蛋白质,变性,。,5,、,电磁辐射,芳香族氨基酸残基,吸收紫外线,若能量高，能,打断二硫键,，造成构象改变,74/158,化学原因：,（,1,）,pH,极端,pH,值时,，蛋白质分子内离子基团产生,强静电排斥作用,，促使蛋白质分子构象发生改变。,（,2,）,有机溶质,尿素和盐酸胍,优先和变性,蛋白质结合，驱动,ND,向右移动,促进疏水氨基酸残基在水相中增溶，也,降低了疏水相互作用,75/158,（,3,）,表面活性剂,SDS,（十二烷基硫酸钠），强有力蛋白质变性剂,76/158,（,4,）,有机溶剂,：乙醇、丙酮,改变水介电常数，,改变静电作用,非极性侧链在有机溶剂中比在水中,更易溶解,，有机溶剂能穿透到疏水区，减弱或,打断疏水相互作用,低浓度,（,0.2,）,静电中和作用,稳定了蛋白质结构,较高,浓度（,1mol/L,）,离子特异效应,（,5,）促溶盐,77/158,其它成份,蛋白质,相互作用,食品色泽,食品风味,食品外形,食品质构,糖,脂肪,组成,食品,品质,贡献多大,？,第四节 蛋白质功效性质,78/158,水,合,性,质、结构性质、表面,性质、感观性质,蛋白质功效性质概念,功效性质：,在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中性能那些蛋白质物理化学性质。,即指,除营养价值外那些对食品需宜特征有利物理化学性质。,79/158,水合性质取决于蛋白质同水之间相互作用，,如水吸附与保留、湿润性、膨胀性、黏合、分散性、溶解性等。,结构性质与蛋白质分子之间相互性质相关，,如沉淀、胶凝作用、组织化、面团形成等。,表面性质蛋白质在极性不一样两相之间所产生作用，,如起泡特征、乳化作用等。,感官性质,浑浊度、色泽、风味结合、咀嚼性、爽滑感等,80/158,食品蛋白质在食品体系中功效作用,功效,机制,食品,蛋白质种类,溶解性,亲水性,饮料,乳清蛋白,粘度,水结合,汤、调味汁,明胶,持水性,氢键、离子水合,香肠、蛋糕、,肌肉蛋白，鸡蛋蛋白,胶凝作用,水截留、网状结构,肉和奶酪,肌肉蛋白和乳蛋白,粘结-粘合,疏水结合、氢键,肉、香肠、面条,肌肉蛋白，鸡蛋蛋白,弹性,疏水结合和二硫交联,肉和面包,肌肉蛋白，谷物蛋白,乳化,界面吸附和成膜,香肠、蛋糕,肌肉蛋白，鸡蛋蛋白,泡沫,界面吸附和成膜,冰淇淋、蛋糕,鸡蛋蛋白，乳清蛋白,脂肪和风味结合,疏水结合和截留,油炸面圈,谷物蛋白,81/158,吃,嫩,弹性,？,82/158,概念：,蛋白质分子中各种基团,（带电基团、主链肽基团、Asn、Gln酰胺基、Ser、Thr和非极性残基团）,与水分子相互结合性质。,蛋白质水合性质与食品功效性：,如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水,-,蛋白质相互作用。,1、蛋白质水合性质,83/158,作用方式,：,84/158,结合过程,化合水和邻近水,多分子层水,深入水化,A.非水合蛋白质,B.带电基团最,先,水合,C.在靠近极性和带电部位形成水簇,D.在极性表面完成水合,E.非极性小区域水合完成,单分子层覆盖,F.在与蛋白质缔合水和体相水之间架桥,G.完成流体动力学水合,85/158,水化过程,干燥蛋白质逐步水化过程以下：,干,蛋,白,质,极性位,点结合,吸附水,分子,多分,子层,水吸,附,液,态,水凝,聚,溶胀,溶剂化分散,溶液,溶胀不,溶性颗粒,86/158,蛋白质结合水能力,当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%水蒸汽到达平衡时每克蛋白质所结合水克数。,C,+0.4,P,+0.2,N,：水合能力，,g,水,/g,蛋白质；,C,P,N,：带电、极性和非极性分数,87/158,氨基酸残基水合能力,带电氨基酸残基数目越大，,水合能力越大。,88/158,各种蛋白质水合能力,蛋白质,水合能力/(g H,2,O/g蛋白质）,肌红蛋白,0.44,血清清蛋白,0.33,血红蛋白,0.62,胶原蛋白,0.45,酪蛋白,0.40,卵清蛋白,0.30,乳清浓缩蛋白,0.45-0.52,大豆蛋白,0.33,89/158,蛋白质结合水,温度,pH,盐种类,离子强度,影响蛋白质结合水环境原因,蛋白质浓度,90/158,pHpI，水合作用最低,高于或低于pI，水合作用增强,（,净电荷和推斥力增加,）,pH 9-10时水合能力较大,5,10,，浓度,，水合作用,15,20,，,Pro,沉淀,蛋白质浓度,影响蛋白质结合水环境原因,温度,，,蛋白质结合水能力,（,变性蛋白质结合水能力普通比天然蛋白质高约10）,pH,温度,远离等电点加工,91/158,盐,影响蛋白质结合水环境原因,低盐，“盐溶”,高盐，“盐析”,在,低盐浓度,（0.2mol/L）时，离子同蛋白质电荷基团相互作用而,降低相邻分子相反电荷间静电吸引,，从而有利于蛋白质水化和提升其溶解度，这叫,盐溶,效应。,当,盐浓度更高,时，因为,离子水化作用争夺了水,，造成蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做,盐析效应。,92/158,持水能力,是指蛋白质,吸水并将水保留,在蛋白质组织（如,:,蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉）中能力。,蛋白质,持水能力与结合水能力呈正相关,93/158,2、蛋白质溶解度,蛋白质,-,蛋白质,溶剂,-,溶剂,蛋白质,-,溶剂,+,实,质,疏水相互作用,离子相,互作用,+,蛋白质溶解度大小,蛋白质在水中分散量或分散水平，称为蛋白质溶解度。,最受蛋白质溶解度影响功效性质：,增稠、起泡、乳化和胶凝作用。,94/158,平均疏水性愈小和电荷频率愈大，蛋白质溶解度愈大。,氨基酸残基平均,疏水性大小,电荷频率高低,蛋白质溶解度,决定,决定,Bigelow,蛋白质溶解度理论,95/158,植物蛋白质提取,:,pH8,9,高度溶解,pH4.5,4.8,处,采取等电点沉淀。,pH,当,pH,pI,时，,蛋白质溶解度最低,96/158,离子强度,低离子强度（0.5）,电荷屏蔽效应,高离子强度（1）,离子效应,97/158,盐,离子强度,与蛋白质相互作用,98/158,T40,温,度,升,高,溶解度降低,温度,99/158,有机溶剂,造成蛋白质,溶解度,下降,或,沉淀,降低水介质介电常数,提升静电作用力,静电斥力造成分子结构展开,促进氢键形成和反电荷间静电吸引,100/158,3.黏度,黏度指流体对流动阻抗能力,黏度系数,剪切力,剪切速率,蛋白质剪切稀释原因：,分子朝着流动方向逐步,取向,，使摩擦阻力降低,蛋白质水合范围沿着流动方向变形,氢键和其它弱键断裂造成蛋白质聚集体或网络结构解离，蛋白质体积变小。,101/158,影响蛋白质流体粘度特征原因,蛋白质被分散分子或颗粒表观直径,蛋白质-溶剂相互作用,蛋白质-蛋白质相互作用,蛋白质,粘度特征,是流体食品（饮料、肉汤、稀奶油等）主要功效性质。,在流体食品输送、混合、加热、冷却和喷雾干燥等加工过程中影响传热传质，必须加以考虑。,102/158,4、蛋白质胶凝作用,沉淀作用,：,是指因为蛋白质溶解性完全或部分,丧失而引发聚集反应。,絮凝,：,是指蛋白质,未发生变性时,无规则,聚集反,应，这经常是因为链间静电排斥降低而发生,一个现象。,凝结作用,：,变性,蛋白质,无规聚集,反应和蛋白质-蛋,白质相互作用大于蛋白质-溶剂相互作用引发,聚集反应，定义为凝结作用。,103/158,凝胶,：,是指,变性,蛋白质分子聚集并形成有序蛋白质网络结构过程。,比如：豆腐、熟鸡蛋、酸奶等,溶胶：靠蛋白质分子表面亲水基团与水作用形成稳定分散于水中,亲水胶体,。,溶 胶,104/158,105/158,106/158,凝胶化作用机制,溶胶状态-似凝胶状态-,有序网络结构状态,凝胶化相互作用,氢键、静电相互作用,可逆凝胶（明胶）,疏水相互作用不可逆凝胶（蛋清蛋白）,二硫键,不可逆凝胶（乳清蛋白）,金属离子交联相互作用,4、蛋白质胶凝作用,107/158,加热后再冷却而形成凝胶,这种凝胶多为热可逆凝胶，如明胶凝胶；,在加热下所形成凝胶,这种凝胶很多不透明而且是不可逆凝胶，如蛋清蛋白在加热中形成凝胶；,由钙盐等二价离子盐形成凝胶,，如豆腐；,不加热而经部分水解或,pH,调整到等电点而形成凝胶,如用凝乳酶制作干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋生产中碱对蛋清蛋白部分水解等。,凝胶类型,108/158,影响蛋白质凝胶化作用原因,氨基酸残基类型,高于31.5%非极性AA凝结块类型,低于31.5%非极性AA透明类型,pI凝结块类凝胶,极端pH弱凝胶，半透明,形成凝胶最适pH约78,Ca,2+,强化了凝胶结构,过量钙桥产生凝结块,pH,蛋白质浓度,浓度越大，越易形成凝胶,金属离子,109/158,蛋白质凝胶化在食品中应用,果冻,豆腐,香肠,110/158,蛋白质组织化,是使可溶性植物蛋白或乳蛋白形成具咀嚼性和良好持水性薄膜或纤维状产品，且在以后水合或加热处理中能保持良好性能,。,组织化蛋白质能够作为,肉代用具或替换物,，还能够用于对,动物蛋白进行重组织化,比如对牛肉或禽肉重整加工,5、蛋白质组织化,111/158,常见蛋白质组织化方法,1.热凝固和簿膜形,成：,豆浆在,95,保持几小时，光滑金属表面会形成一层薄膜，如腐竹生产。,2.,热塑性挤压：,使蛋白质中,含水量为,10-30%,，在,高压下,10000-0kPa,，使其在,20-150s,内温度升高到,150-200,，挤压经过蕊板。,得到,干燥纤维多孔状颗粒或小块，,复水后咀嚼性好,。,肉丸、汉堡包肉糜、肉替换物、填充物等。,112/158,3.纤维形成：,PH10,条件下，,高浓度,蛋白溶液,脱气,澄清,经过管蕊板,（每平方厘米1000 孔，孔径为50-150m）,酸性氯化钠溶液,（等电沉淀或盐析）,压缩,成品,。,113/158,面团形成性：,一些植物,(小麦、黑麦、燕麦、大麦等),面粉在室温下与水混合并揉搓后可形成粘稠、有弹性面团,，,将这种,性质,叫做面团形成性。,这是小麦面粉转化为面包面团，并经发酵烘烤形成面包基础。,小麦面粉中其它成份如淀粉、糖、脂类、可溶性蛋白等，都有利于面筋蛋白形成面团网络结构和组成面包质地。,6、面团形成,114/158,面筋蛋白,（占Pro80）,麦谷蛋白,：,分子质量大，,二硫键,（链内、链间），决定面团,弹性、黏合性,和,抗张强度,麦醇溶蛋白,：,链内二硫键，促进面团,流动性、伸展性,和,膨胀性,。,过分黏结,过分延展,6、面团形成,115/158,面筋蛋白质中含有化学键,氢键,谷,氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸,水吸收能力强，有黏性,非极性氨,基酸,使,蛋白,相互聚集、有黏弹性,与脂肪有效结合,二硫键,使面团,坚韧,116/158,概念,:,是指蛋白质能自发地迁移至汽,-,水界面或油,-,水界面性质。,含有界面性质蛋白质必要条件：,7、蛋白质界面性质,能否快速地,吸附至界面,能否快速地,展开,并在界上面,再定向,能否形成,经受热,和,机械运动膜,117/158,能否,快速吸附至界面,与蛋白质,表面分子特征,有亲密关系,假如蛋白质表面,非极性残基很多,形成,疏水小区很多,则蛋白质能快速自发地吸附至界面,118/158,能否,形成,含有强黏结性粘弹膜,与蛋白质,分子大小、形状,等相关,列车状构象,百分比愈大,，蛋白质愈是强烈地与界面相结合，而且表面张力愈是低。,119/158,影响蛋白质界面性质原因：,内在原因,外在原因,氨基酸组成,pH,非极性AA与极性AA之比,离子强度和种类,疏水性基团与亲水性基团分布,蛋白质浓度,二级、三级和四级结构,时间,二硫键,温度,分子大小和形状,分子柔性,120/158,7、蛋白质界面性质,乳化性质 Emulsifying Properties,起泡性 Foaming Properties,121/158,蛋白质能够促进乳浊液形成及稳定性质,，称为蛋白质乳化性质。,蛋白质,含有乳化性质原因,：,是其,含有,两亲性,，即既亲水也亲油性质,乳化性质,牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，肉馅等。,食品乳状液,122/158,在油水体系中，蛋白质能,自发地迁移到,油水界面和气水界面,抵达界面后，,疏水基定向到油相和气相,，,亲水基定向到水相,并广泛,展开,和,扩散,，,在界面形成一个,蛋白质吸附层,，从而起到,稳定,乳浊液作用。,促进乳浊液形成并稳定本质,：,123/158,乳化性评价指标,(1),蛋白质,乳化能力(EC):是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化油体积。,(2),乳化,稳定性,（,ES,）,124/158,影响蛋白质乳化作用原因:,蛋白质溶解度：,正相关,pH值：,pH=PI，溶解度,低,，乳化性,差,；溶解度,高,，乳化,性,好,加热：,乳化能力,添加小分子表面活性剂,使蛋白质保留界面能力，使乳化能力,蛋白质疏水性和界面存在形式：,蛋白质,疏水性越强,，,在界面吸附,蛋白质,浓度越高,，,界面张力越低,，,乳浊液越稳定,；蛋白质在界面上以,列车状形式存在,，有,利于表面张力降低,和乳浊液稳定。,125/158,蛋白质起泡性质,是指,蛋白质在汽,-,液界面形成坚韧薄膜使大量气泡并入和稳定能力。,泡沫型食品：蛋糕、棉花糖、蛋奶酥、啤酒泡沫、面包等。,126/158,泡沫,通常指,气泡分散在,含有表面活性剂连续液相或半固相,分散体系,。,泡沫基本单位是,液膜包围气泡,，气泡直径从1m到数cm不等。,液膜和气泡间界面上吸附着,表面活性剂,，,起着,降低表面张力,和,稳定气泡,作用。,127/158,含有,大量,气泡,在气相和连续液相之间要有,较大表面积,要有,能胀大,，且有,刚性或半刚性,并有,弹性,膜或壁,溶质浓度在,表面,较高,可反射光，看起来不透明,良好食品泡沫,应该含有以下特点：,128/158,一个是将气体经过一个多孔分散器鼓入低浓度蛋白溶液中；,第二种是在大量气体存在条件下，经过打擦或振荡蛋白质溶液而产生泡沫；,第三中方法是将一个预先给加压气体溶于要生产泡沫蛋白质溶液中，突然减压，系统中气体则会膨胀而形成泡沫。,蛋白泡沫形成方法：,129/158,泡,沫是,介稳气体分散体系,，所以借助于一些条件改变或施加作用，能够使泡沫破坏。,在重力、气泡内外,压力差,和,蒸发,作用下，经过液膜排水使泡沫破坏；,气泡,从小泡向大泡扩散,会造成泡沫破坏；,受,机械剪切力,、气泡,碰撞力,和超声,振荡,作用，气泡液膜也会破裂。,130/158,蛋白质起泡力,：,是指蛋白质能产生,界面面积量,测定,蛋白质起泡力,方法：,将一定浓度和体积蛋白质溶液加入带有刻度容器内，用一定方法使其起泡，测定,泡沫,最大致积,，分别计算泡沫,膨胀率,和,起泡力,。,蛋白质,起泡力,和,泡沫稳定性,131/158,132/158,不一样蛋白质溶液起泡力,蛋白质种类,起泡力,牛血清清蛋白,280,乳清分离蛋白,600,鸡蛋蛋清,240,卵清蛋白,40,牛血浆,260,-乳球蛋白,480,血纤维蛋白原,360,大豆蛋白（酶水解）,500,明胶（酸法加工猪皮明胶）,760,133/158,蛋白质,起泡性质,评价,测定,泡沫稳定性,方法：,在起泡完成后，,快速测定,泡沫体积，然后在一定条件下放置一段时间（通常为,30min,）后,再测定泡沫体积,，计算泡沫稳定性。,134/158,测定泡沫稳定性方法：,测定液膜排水或,1/2排水所需时间,假如,鼓泡,形成泡沫，可在刻度玻璃仪器中直接起泡，然后观察排水过程和,测量1/2排水所需时间,；,如,果,搅打,起泡，测定应在特制不锈钢仪器中进行，该仪器有专门下水装置搜集排水，可,连续测量排水过程和排水时间,。,135/158,蛋白质作为起泡剂,必要条件,必须快速地吸附至气-水界面,必须易在界面上展开和重排,必须在界面上形成一层粘合性膜,a、,缺乏二、三级结构P分子,b、含有很好溶解性,c、蛋白质分子之间存在一定粘着作用力,d、蛋白质分子有一定疏水值,136/158,影响起泡性质原因,:,蛋白质分子性质,有,良好起泡力,蛋白质,不含有稳定泡沫能力,，,而,能产生稳定泡沫,蛋白质往往,不含有良好,起泡力,。,137/158,蛋白质浓度,2一8，,伴随浓度增加起泡性,增加,。,超出10,，,则会因为蛋白质,溶解度下降,而造成气泡,变小,，泡沫,变硬,。,温度,泡沫产生前适度热处理,有利,提升,起泡能力，但过渡热处理会损害起泡能力,138/158,pH值,大多数食品泡沫是在,不一样于其,Pr,等电点,条件下制备,在,pI,时,Pr,溶解度很低,，形成泡沫,数量较少,（泡沫膨胀率较低），但泡沫,稳定性较高,。,盐,盐析,时则显示,很好,起泡性质。,盐溶,时则显示,较差,起泡性质。,NaCl：,增加膨胀度,和,降低泡沫稳定性,(降低粘度),Ca,2+,：,提升泡沫稳定性,，Pr-COOH搭桥,139/158,糖,：,抑制,Pr,起泡,（提升了体相黏度），但可,提升泡沫稳定性,（蛋白质分子结构比较稳定，当其吸附到界面上时较难展开）。,脂,：,对,Pr,起泡和泡沫稳定性都不利,。,（,能够竞,争方式取代,界面上蛋白质，降低了膜厚度和黏合性并最终因,膜减弱,而造成泡沫稳定性下降,）,搅打,过分激烈搅打也会造成泡沫稳定性降低,消泡剂,硅油,140/158,8、蛋白质与风味物质结合,蛋白质,风味,+,蛋白质,-,风味,有,利,不,有,利,良好风味载体,与不良风味结合,141/158,结合方式,干蛋白粉,物理吸附,范德华力、物理截留,化学吸附,静电吸附、氢键结合和共价结合,液态或高水分食品中蛋白质,非极性配位体,与蛋白质表面,疏水性小区,相互作用,经过,氢键,相互作用,静电相互作用,共价键,（醛类化合物经过共价键结合至赖氨酸残基上）,142/158,影响蛋白质与风味结合原因,水：,提升,Pr对,极性挥发物,结合，对非极性风味化合物结合没有影响。,pH：,碱性pH,比在酸性pH更能,促进,与风味物结合,热：,热变性普通会使Pr风味结合作用,有所加强,盐：,凡能使,Pr